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recentemente, per lo studio del problema importantissimo, riguardante l'in- 

 fluenza, che la modificazione apportata alta costituzione chimica della' 

 molecola dei polipeptidi esercita sulla capacità della erepsina intestinale 

 ad operarne la scissione idrolitica. Dalle ricerche di Fischer (*), di Abder- 

 halden e dei loro scolari ( 2 ) sulla azione dei fermenti proteolitici del tubo 

 gastro-enterico sui polipeptidi, risulterebbe che da questo punto di vista vi 

 è una differenza fondamentale tra la pepsina gastrica, la tripsina pan- 

 creatica e la erepsina intestinale; secondo questi autori, mentre la pepsina 

 gastrica non è capace di idrolizzare alcuno dei polipeptidi finora noti (in- 

 cluso il più complesso di essi: l'octadecapeptide (leucil-triglicil-leucil-tri- 

 glicil-leucil-octaglicilglicina), e la tripsina pancreatica ne idrolizza alcuni 

 mentre è incapace di idrolizzarne altri, la erepsina intestinale invece sarebbe 

 atta a idrolizzare tutti i polipeptidi finora conosciuti. 



Non era stato ricercato da alcuno, se l'attitudine della erepsina inte- 

 stinale ad idrolizzare i polipeptidi permanga o meno nel caso in cui la mo- 

 lecola di questi venga artificialmente modificata nella sua costituzione 

 chimica, quando io mi proposi, avendo compiuto la sintesi della guanidogli- 

 cilglicina, di studiarne il comportamento verso la erepsina intestinale ( 3 ) ; 

 poiché dalle mie ricerche risulta, che la guanidoglicilglicina non viene idro- 

 lizzata dalla erepsina. mentre dalle ricerche di Abderhalden e Teruuchi ( 4 ) 

 risulta, che la glicilglicina viene idrolizzata dall'erepsina intestinale, resta 

 dimostrato, che in seguito alla modificazione della costituzione chimica della 

 molecola della glicilglicina, la erepsina perde la propria attitudine a i 

 operarne la scissione idrolitica. Per la soluzione del problema della spe- 

 cificità di azione della erepsina intestinale, è di grande importanza sta- 

 bilire, se il fatto, sili-rilevato per la guanidoglicilglicina, valga anche per 

 omologhi superiori di questo dipeptide, o per corpi della stessa classe, alla 

 cui costituzione partecipano aminoacidi diversi dalla glicocolla. 



Indotto da queste considerazioni mi sono accinto alla sintesi dell'omo- 

 logo immediatamente superiore della guanidoglicilglicina, che è rappresentato 

 dalla guanido-di-glicil-glicina : 



C=NH 



\ NH . CH 2 . CO . NH . CH 2 . CO.NH. CH 2 .00. OH 



(guanido-glicU-glicil-gtieina o glicociainil-glicil-glicina). 



( x j Fischer und Bergell, Spaltung einiger Dipeptide durch Punkreasferment (Berichte 

 d. deutsch. chera. Gesell. 37, 1904); Fischer und Abderhalden, Ueber das Verhalten Ver- 

 schiedener Polypeptide geqen Pankreassaft und Magensaft (Zeitschr. f. physiol. Chemie, 

 46, 1905). 



( 2 ) Abderhalden, Lehrbuch der Physiologischen Chemie. Berlin, 1914. 



( 3 ) Clementi, I. fintesi della guanidoglicilglicina; II. Comportamento della gua- 

 nidoglicilglicina verso i fermenti digerenti. Gazzetta chimica italiana, anno XV, 

 parte II, fase. IX. 



(*) Abderhalden und Teruuchi, Studien uber die proteolitische IVirkung der Pres- 

 sale sowie des Darmsaftes. Zeitschr. f. physiol. Chemie, 49, 1906. 



