Riesser: Uber melanotische Pigmente. 
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Die Studien an künstlichen, ihrer Herkunft und Entstehung nach also bekannten 
Melaninsubstanzcn war eine nur natürliche Folge der Erkenntnis der Schwierigkeiten, 
mit denen die chemische Erforschung der natürlichen Melanine bisher vergeblich ge- 
rungen hatte. Schmiedeberg hat als erster im Jahre 1897 künstliche Melanine dar- 
gestellt und untersucht. Er zeigte, daß bei längerem Erhitzen von Eiweiß mit kon- 
zentrierten Säuren amorphe braune Substanzen entstehen, die ihrem ganzen Verhalten 
nach den natürlichen Melaninen, mehr noch den Melaninsäuren, ähnlich sind; Schmiede- 
berg bezeichnete daher Jene Substanzen als Melanoidin säuren. Samuely hat dann 
später (1902) diese Versuche fortgeführt und dabei die Bildung von Pyrrol, Pyridin, 
vor allem aber von Skatol aus denMelanoidinen festgestellt. Schmiedeberg schloß aus 
seinen Beobachtungen über die Bildung der künstlichen Melanoidine aus Eiweiß, daß bei 
der Entstehung der natürlichen Melanine im Organismus zunächst, gewisse kohlenstoffhaltige 
Substanzen, etwa Amidosäuren, durch Fermentwirkung vom Eiweiß abgespalten werden 
und der verbleibende „Kern“ durch Oxydation in Melanine übergehe. Es ist inter- 
essant zu sehen, daß nicht lange danach Nencki zu einer Theorie von der Melanin- 
bildung gelangte, die zweifellos an Schmiedebergs Betrachtungen anklingt. Nencki 
knüpfte an den Befund des Protein och romogens an, der schon vorher von 
Grudin und von Stadelmann erhoben war. Mit diesem Namen bezeichnete man 
einen bei der Verdauung aus Eiweiß entstehenden Körper, der mit Brom gefärbte Ver- 
bindungen gab; diese Substanz lieferte reichlich Skatol. Im Hinblick auf den regel- 
mäßigen Befund von Indol und Skatol bei den Melaninen, sowie auch bei dem Haematin, 
stellt es Nencki als wahrscheinlich hin, daß man im Proteiuochromogen, jenem aus 
Eiweiß abgespaltenen Produkt, den Kern aller tierischen Farbstoffbildung, inklusive der 
Melanine, zu sehen habe. Diese Idee Nenckis ist in neuerer und neuester Zeit in 
ungeahnter Weise gestützt worden. Zunächt wurde das Proteinochromogen chemisch 
identifiziert als Tryptophan (Cole und Hopkins), dessen Konstitution als Indolamido- 
pwopionsäure Ellinger erwies. Wie alle Indolabkömmlinge ist auch das Tryptophan 
der Farbstoffbildung fähig. Die Natur der Indolfarbstoffe, ihre Stellung im 
chemischen System, ist nun aber durch neuste Arbeiten von Ellinger, die vor 
kurzem hier erörtert wurden, eingehend studiert worden. Es erscheint besonders 
wichtig, daß bei jener Farbstoff bildung der Indolaldehyd eiue wesentliche Rolle 
spielt und daß der Indolaldehyd aus Tryptophan durch Oxydation entsteht. 
Eine Farbstoffbildung aus dem Tryptophan unter intermediärer Bildung von 
Indolaldehyd ist daher ein sehr wohl möglicher Vorgang. Bei dieser Farb- 
stoffbildung, soweit sie sich im Tierkörper abspielt, sind freilich aller Wahrscheinlich- 
keit nach auch noch „andere aromatische Substanzen beteiligt, wie Pyrrolderivate und 
auch Tyrosin und ähnliche Substanzen, die teils für sich, teils zusammen mit Indol- 
derivaten analoge wenn auch kompliziertere Farbstoffe liefern könnten, wie sie sich 
etwa in den Melaninen darstellen, eine Annahme, die freilich vorläufig nur als Hypo- 
these zu betrachten ist. In allen Fällen ist die Farbstoffbildung ein oxydativer 
Vorgang, und es ist in dieser Hinsicht interessant, daß Duceschi durch Oxydation 
von Tyrosin zu einer braunen, melaninartigen Substanz gelangte. 
Wie eine solche Oxydation im Tierkörper etwa zustande käme, darüber haben 
die interessanten Versuche von v. Fürth wichtige Anhaltspunkte geliefert. V. Fürth 
ging von der Beobachtung aus, daß ein in manchen Pilzen vorkommendes Ferment, 
die Tyrosinase, aus Tyrosin schwarze, melaninartige Produkte liefert, die bei genauerer 
chemischer Untersuchung völlig den Charakter der Melanine zeigten. Es gelang nun 
Y. Fürth zu zeigen, daß auch in tierischen Zellen ein ähnliches Ferment vorkommt, 
und es war besonders interessant, daß gerade in pigmentreichen Geweben (Pferde- 
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