Untersuchungen zur Kenntnis der Ernährungsphysiologie von Gammarus pulex L. 
Ich habe versucht, über die Natur der Spaltungsprodukte des 
Eiweißes durch das Gammarusferment einige Aufschlüsse zu erlangen, 
um zu erfahren, ob auch in dieser Hinsicht der Charakter des Fermentes 
dem des Trypsins entspricht. „Das Trypsin zerlegt die Proteine in Peptone 
unter frühzeitiger Abspaltung von Aminosäuren“. (Abderhalden [1] 
p. 479), im Gegensatz zu der Pepsin Verdauung kommt es nicht zur 
Bildung von Acidalbuminen und primären Albumosen, sondern sogleich 
zur Bildung von sekundären Albumosen und gewissen Peptonen. Die 
Pepsinverdauung bleibt bei Peptonen stehen, während das Trypsin 
Spaltungsprodukte liefert, die die Biuretreaktion nicht mehr geben. 
Weiter zerlegt das Trypsin dann noch die Verdauungsprodukte in die 
Aminosäuren. 
Es wurden nun nach der Autlösung der Fibrinfiocken die klaren 
Flüssigkeiten untersucht: die Kochprobe mit Essigsäurezusatz ergab 
nur einen Niederschlag, wenn noch Reste der Flocke vorhanden waren, 
sobald diese verschwunden war, ließ sich ein Niederschlag auf diese 
Weise nicht mehr erzielen. Natives Eiweiß wird also in gelöstem 
Zustande sofort abgebaut. Der Nachweis primärer wie sekundärer 
Albumosen, der der ersteren durch Salpetersäure, der letzteren durch 
Ammonsulfat gelang ebenfalls nicht, es müssen also, falls solche auf- 
treten, diese sehr schnell weiter gespalten werden. Ebenfalls nur bald 
nach der Auflösung des Eiweißes gelingt die Biuretprobe, die dann 
eine deutliche Rotfärbung ergibt, also für das Vorhandensein von 
Peptonen spricht. Auch die peptonischen Stufen müssen außerordentlich 
schnell weiter gespalten werden (s. dagegen später die Verdauung von 
Legumin). Die Untersuchung auf Aminosäuren ergab regelmäßig, daß 
Tryptophan nicht gebildet wird, dasselbe ließ sich mit Bromwasser 
nach Ansäuerung mit Essigsäure niemals nachweisen. Dagegen konnte 
stets nach Neutralisation und Verdampfen in dem Rückstand Leucin 
in seinen charakteristischen, schwach lichtbrechenden Kugeln festgestellt 
werden, während Tyrosinnadeln stets fehlten. Außerdem traten ebenfalls 
regelmäßig sehr kleine, gelbgrün gefärbte Kristalldrusen und schmale, 
an einer Seite spitz zulaufende helle Plättchen auf, deren Natur mir 
unbekannt blieb. Das Fehlen des Tyrosins entspricht den Ergebnissen 
der Aussalzversuche, da Tyrosin enthaltende Verbindungen sich leicht 
mit Ammonsulfat und Kochsalz aussalzen lassen (s. Abderhalden [1] 
1. c. p. 346), während dies bei meinen Versuchen, wie gesagt, nicht 
möglich war. 
Es ergibt sich also, daß das Fibrin durch das Gammarusdarm- 
ferment nach der Lösung sehr schnell zu abiureten Spaltungsprodukten 
und Aminosäuren abgebaut wird, unter denen mit Sicherheit Leucin 
