l’ÉTUDE DU METABOLISME ANIMAL 
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drait, d’après A. Gautier, estimer celui de l’albumine 
à 5739 (Hügounenq). 
La complexité ne le cède en rien aux dimensions 
moléculaires. L’emploi des trois grandes méthodes 
d’hydrolyse — hydrolyse par les hydrates alcalins 
(Schützënberger), par les acides bouillants (Kossel), 
ou par les ferments protéolytiques — permit, en 
faisant s’insinuer de l’eau, comme un coin, dans la 
molécule d’albumine, de cliver celle-ci dans tous les 
sens et d’en analyser les produits dissociés. 
Quelques-uns des moellons de l’édifice albumineux 
offrent pour nous un intérêt spécial. Ces moellons sont 
d’ailleurs eux-mêmes pour la plupart des produits 
complexes, dont nous ne pouvons songer à analyser 
ici la structure. Outre de l’anhydride carbonique, de 
l’acide oxalique et de l’ammoniaque, dans les propor- 
tions de l’urée et de l’oxamide (NIL.GO.NIL et NH,. 
CO. CO. NIL), les fragments de la molécule d’albumine 
présentent surtout, en proportions diverses : 
a) des acides monoaminés, c’est-à-dire présentant 
une fois le groupement amidogène NIL. Par exemple 
le glycocolle, l’alanine, la leucine etc. 
b) des acides diaminés, présentant deux fois le 
groupement amidogène. Ceux-ci, comme la lysine, 
l’arginine, etc., ont une réaction fortement basique, 
et furent appelés par Kossel des « bases hexoniques » 
(c’est-à-dire, contenant comme les hexoses six atomes 
de carbone). 
Ces deux sortes d'acides amidés peuvent être consti- 
tués soit en chaîne cyclique (dérivés benzoliques), 
comme la tyrosine ou la phénylalanine, soit en chaîne 
hétérocyclique, comme l’histidine ou le tryptophane, 
soit en chaîne ouverte, comme la cystine ou les amino- 
acides que nous avons cités sous les titres a et b. 
Il faut remarquer que ces derniers, les acides aminés 
non-cycliques, possèdent une chaîne principale qui se 
