l'étude du métabolisme animal 
457 
un second ferment agissant sur des produits azotés, 
une arginase (Kossel et Dakin, 1904), qui dédouble (en 
urée et en acide diaminovalérianique ou ornithine) une 
des bases hexoniques qui naissent de l’action protéo- 
lytique de la trypsine et de l’érepsine : l'arginine. De 
nouveau cette arginase existe dans d’autres tissus, par 
exemple dans le foie. 
Nous nous bornons à énumérer quelques autres fer- 
ments du suc entérique : une amylase, comparable à 
la ptyaline ou à l'amylopsine ; une invertine ; une mal- 
tase ; une lactase, au moins chez les jeunes animaux ; 
enfin une lipase (Boldireff, 1904) pouvant dédoubler 
diverses graisses en émulsion. 
Toutes les enzymes dont nous venons de parler 
appartiennent à la portion duodénale de l’intestin 
grêle, qui est le véritable intestin digestif. Pourtant 
l'iléon, partie terminale de l’intestin grêle, possède 
encore, malgré le ralentissement fonctionnel qui s’y 
manifeste, une amylase, une invertine, une lipase, et 
peut-être d’autres ferments. Plus loin même, dans le 
gros intestin, qui n’a plus de rôle digestif appréciable, 
apparaissent encore, en dehors des diastases micro- 
biennes, une érepsine, une nucléase et une lipase 
(kYohlgemutli et Wakabayashi, 1911). 
f) Conclusions. — On voit donc, et c’est une pre- 
mière conclusion que nous pouvons tirer de notre 
exposé, que les divers segments du tube digestif, 
malgré une différentiation fonctionnelle poussée assez 
loin, conservent néanmoins dans la topographie de 
leurs ferments bien des vestiges de leur équivalence 
primitive, bien des indices d’homologie. En effet : les 
enzymes protéolytiques se rencontrent partout, quoi- 
qu’en proportion diverse, depuis la salive jusqu’aux 
liquidés à peine digestifs du gros intestin ; les diastases 
des féculents ne sont guère absentes que de l’estomac; 
les lipases, à partir de l’oesophage, occupent tous les 
