l’étude du métabolisme animal 
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des albumines. En effet, l’autolyse du tissu hépatique y 
montre en activité toutes les enzymes protéolytiques 
qui permettraient de descendre ou de remonter la 
gamme des fragments albumineux. On avait cru d’ail- 
leurs découvrir expérimentalement au foie un rôle dans 
la synthèse spécifique des albumines, en s’appuyant 
sur l’absence d’acides aminés dans le sang prélevé en 
aval de cet organe. Malheureusement la valeur de 
cette expérience se trouve fort infirmée, non seulement 
par l’incertitude — que nous avons signalée plus haut 
— de ces résultats négatifs d’analyses du sang, mais 
aussi par le fait que des animaux, porteurs de la fistule 
d’Eck (qui permet au sang venant de l’intestin d’éviter 
le foie), peuvent être nourris au moyen d’acides aminés 
(Abderhalden et London, 1907). Le foie n’est donc pas 
indispensable à la resynthèse de ces acides en albu- 
minés, ce qui n’empêche pas d’ailleurs qu’à l’état nor- 
mal une partie de cette resynthèse ne puisse s’y effec- 
tuer, puisqu’aucune des enzymes nécessaires n’y fait 
défaut (1). Nous serions porté à croire que le foie n’a 
pas en ceci de rôle prépondérant et que les autres 
tissus vivants peuvent réaliser, pour leur compte, la 
synthèse des albumines à partir des sous-produits 
abiurétiques. 
Par contre, il est certain que le foie participe à la 
désagrégation ultérieure, soit des déchets de la diges- 
tion des albumines, soit des fragments amidés du cata- 
bolisme endogène. Ici de nouveau l’autolyse du foie, 
ou les réactions diastasiques des extraits de cet organe, 
y dénoncent la présence de tous les agents souhaitables 
de la protéolyse et de la désamidation. Dans des cas 
pathologiques observés sur le vivant, mais dont les 
conditions internes rappellent celles de la destruction 
(1) Peut-être y a-t-il un exemple de cette resynthèse spécifique dans la 
formation de fibrinogène mise au compte de l’activité hépatique par DoyOn 
(1905) et parNolf (1905). 
