ENZYiMES ET CATALYSEURS 
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(1.28, dans la catalyse par le Pt non colloïdal) et 3, 
qui répond à sa valeur moyenne en système homo- 
gène (les valeurs normales en sj^stème homogène sont, 
nous l’avons vu déjà, de 2.5 à 3.5). Quant aux valeurs 
intermédiaires, on en ap])i*éciera la signification pos- 
sible en se rappelant que le Pt colloïdal, système 
microhétérogène lyophohe ou non-hydrophile, est 
affecté du coefficient 1.7. On conçoit la hausse du coeffi- 
cient à mesure que le colloïde devient lyophile et que 
sa solution se rapproche ])artiellement des systèmes 
homogènes. 
àmnons-en maintenant à des hypothèses plus sé- 
rieuses. 
Pourquoi, a})rès tout, l’action des enzymes ne serait- 
elle pas une vraie catalyse, répondant seulement à une 
application un peu complexe des lois essentielles des 
èquilihres chimiques ? Arrhénius et son école (1) ten- 
tèrent, de fait, cette réduction des actions fermentaires 
aux types classiques, et l’on ne })eut contester qu’il y 
ait dans leurs formules autre chose qu’une particulière 
ingéniosité de mise en équation. Ils ne méconnaissent 
pas — bien qu’ils y attachent peut-être trop ])eu d’im- 
portance — le caractère colloïdal des solutions d’en- 
zymes ; mais ils font peu de différence entre les 
colloïdes lyophiles ou hydrophiles et les solutions 
homogènes. Pratiquement ils traitent le problème de 
l’action des ferments comme un problème d’équilibres 
complexes en système homogène. Les exceptions et 
irrégularités apparentes s’ex],)liqueraient dès lors par 
des réactions secondaires : combinaisons du ferment 
avec le sul)strat, avec les })roduits intermédiaires uo 
avec les produits ultimes de la réaction, chaque com- 
binaison subsidiaire étant d’ailleurs justiciable elle aussi 
(1) Cf. .Vrrhénius, Immunochemie . Leipzig 1907 ; ÜL, Ergedx. d. Piiysiol, 
VI, 1907, et divers mémoires. 
