ENZYMES ET CATALYSEURS 
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évident à priori, pour qui s'est rendu coin])te des modes 
principaux de la catalyse, qu’elle sera favorisée par un 
certain nombre de circonstances physiques ou physico- 
chimiques, comme l’élévation de température, l’addi- 
tion d’acides dilués qui amènent une plus complète ioni- 
sation, l’action de certains sels neutres, dont nous 
avons fait remarquer déjà l’extrême importance dans 
les réactions en milieu colloïdal, etc. Ces divers agents 
accélérateurs, qu’Arthus appelle « zymodynamogènes », 
appartiennent au monde physico-chimique ; ce ne sont 
pas eux-mêmes des ferments ; pourtant rien n’empêche, 
bien que nous n’en connaissions pas d’exemple certain, 
d’imaginer qu’un ferment soit secondé catalytiquement 
dans son action propre par un autre ferment. 
A coté de ces influences purement accélératrices, 
s’en place une autre, très voisine, dont l’importance 
théorique est plus grande peut-être : celle des « acti- 
vateurs » proprement dits. Que sont donc ces « acti- 
vateurs » ? 
On sait qu’un grand nombre de ferments sortent 
inactifs de la glande qui les produit. Pour attaquer 
le sul.)strat auquel ils sont destinés, ils doivent au préa- 
lalfle être activés de façon ou d’autre. Parfois cette 
activation semblera consister surtout dans l’établisse- 
ment d’une réaction acide (par exemple, pour la pepsine) 
ou même alcaline du milieu où doit s’eftéctuer la fer- 
mentation. finissons ce cas, explicable peut-être par la 
sim])le nécessité d’un état électrolytique de certains 
éléments de la réaction. Parfois au contraire, le fer- 
ment inactif — z^miogène ou proferment — sera com- 
plété par un activateur qui lui est spécifiquement adapté 
et présente lui-même les caractères des feianents, par 
une hinase. La trypsine, par exemple, s’échappe des 
canaux pancréatiques à l’état de protrypsine, dénuée 
de toute activité protéol3'tique vis-à-vis de la fil)rine ou 
d’autres albumines : cette activité n’apparaît qu’en 
