ENZYMES ET CATALYSEURS 
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aisément aussi en présence d’acides, qui jouent le rôle 
de catalyseurs par leur cation II. Mais la simple éléYa- 
tion de température suffit de son côté à ])roduire 
l’inversion du saccharose en solution; seulement cette 
réaction spontanée est alors extrêment lente; elle 
s’effectue encore, mais avec une lenteur désespérante, 
aux températures ordinaires. Le cas, on le voit, est 
absolument typique : une réaction chimique, qui 
s’amorce faiblement d’elle-même mais s’accélère nota- 
Idement sous l’influence d’un catalyseur. Or, on cher- 
cherait en vain une diflerence foncière entre l’action 
du catalyseur inorganique, l’ion II+, et celle du fer- 
ment organique, l’invertine. 
Mais voici que se dresse devant nous une grosse 
objection, qui menace de nous barrer la route dès 
les premiers pas. 
Les ferments altèrent la constante d’équilibre là où 
les catalyseurs inorganiques la respectent ! 
Un glycoside, de l’amygdaline par exemple, mis en 
solution aqueuse, se scinde en divers produits sous 
l’influence des acides (catalyseurs) ou bien seulement 
de températures élevées. Cette réaction est pratique- 
ment irréversible et court jusqu’à utilisation complète 
de l’amygdaline dissoute : K = x . La même réaction 
peut aussi s’effectuer sous l’action d’un ferment orga- 
nique, l’émulsine : or, dans ce cas, la dissociation du 
Mucoside s’arrête en chemin. Il s’établit dans la solu- 
O 
tion, où coexistent de l’amygdaline non dédoublée et 
des produits de dissociation, un rap])ort apparemment 
stable de concentrations, donc, semlde-t-il, un équilibre 
dont la constante K prend une valeur numérique. Le 
ferment (émulsine), à l’inverse de l’ion 11+ des acides, 
ne répond donc pas ici aux caractéristiques théoriques 
des catalyseurs. Gomment apprécier cette différence ? 
Remarquons d’abord que l’équilibre de la solution 
partiellement dédoublée d’amygdaline n’est pas assi- 
