ACTION FRACTIONNEE DES TOXINES 
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différemment du ferment lab (Korscliun ^), en ce sens que, d’une 
part, il est impossible de discerner dans ses molécules un com- 
plexe baptopliore distinct du g'roupe zymopbore % et que, d’autre 
part, la différence entre L-[-et Lq est, pour la plupart du temps, 
ég-ale ou sensiblement rapprochée d’une DL. Néanmoins, et 
malg'ré cette absence de trypsinoïdes à faible affinité, analogues 
aux épitoxoïdes et aux toxones du poison dipbtéri(|ue, la tryp- 
sine réalise le phénomène de Danysz, si on a soin d’employer 
comme anticorps soit le sérum normal de lapin, soit celui du 
cheval \ 
Exemple : Trypsine Merk, en solation dans de l’ean salée isotoniqiie 
(2 et 4 0/0) Ollrée à travers la bougie Rerkfeld. Action liquéfiante snr 10 c. e. 
de gélatine à 10 0/0. Le volnnie de la diastase setde, on des mélanges de 
sérum et de diastase est ramené à 4 c. c. Temps de digestion : 2 heures 
à 38o. Solidification de la gélatine à 14o pendant 30 minntes. 
TADLEAU 11 
Expérience 
N" 
L 
En une seule fois. 
Fractionné 
(22 heures düntervale). 
D exprimé en DL. 
I 
1.5 
1.35 
0.75 
II... 
J . 95 
1.5 
2.25 
III 
1.1 
0.8 
3.0 
L-f- vai'io d'une oxpériciieo à l'autre, d’après Je séi um ('nq)loyé et la concen- 
tration de la trypsine. D signilie la dilï'érence entre L -r tourni par l'expérieiKM; 
dans laquelle la trypsine a été ajoutée en une ibis, et L -f du fractionnement. 
Cette ditférence est exprimée en doses li(juéfiantes (DL) 
1. Korschun, Zft. fur physiol. Chemie^ vol. XXXVIJ, 1903, }>. 3G0. 
2. La trypsine en solution dans de l’eau physiologique s’atténue sensiblement 
vers 71" et surtout vers 73" (son pouvoir digérant diminue de 7 fois et 1/2 envi- 
ron). Or, cette destruction du groupe zymopbore s’acconqiagne d’une altération 
parallèle du complexe haptophore. Le pouvoir neutralisant de la trypsine atténuée 
parla chaleur, vis-à-vis de l'antitrypsine normale, marche de pair avec ses ((ualités 
digestives. Il n’y a pas de production de protrypsinoïdes. analogues aux proaggluti- 
noïdes. 
3. Ces études ont porté sur les propriétés gélatinolyti(|ues d(' la trypsine. Elles 
concernent donc exclusivement la gélatinase et ne présument en rien quant aux 
qualités protéolytiques Je la protéase. On sait, en etfet, que d'après certains 
auteurs, entre autres Pollak [Hofmeisters Beitr.,\o\. 6, page. 93), il y a lieu 
d’admettre l’existence, dans les extraits pancréati(|ues, d'une enzyme gélatinoly- 
tique différente du ferment protéolytique. 
