ACTION FRACTIONNÉE DES TOXINES 
TAÏU.EAU III 
523 
Séjour à 38“ : 
Ln 
L+ 
1 heure 40 
1,0 Tr. + 1,4 Sér. 
1,0 Tr. + L8 Sér. 
1,0 Tr. + > 1,8 Sér. 
1,0 Tr. +<1,3 Sér. 
1,0 Tr. + 1,6 Sér. 
1,0 Tr. + 1,8 Sér. 
6 Ik'ui'cs 
22 heures 
h) Tratis formation .yxjnfanée <le Lo en L-\- à 38o 
Dos rnéinngos constitués par 1,0 de trypsine et par des quantités crois- 
sanlos de sérum de laj)in, sont maintenus sous une couche de toluoO pen- 
<lant 2, () et 23 lieures à 38o. Ce temps écoulé, on décante le toluol et on verse 
ces mixtures sur 10 cm.c, de gélatine; on [)répare à ce moment des mélanges 
témoins (pii ne séjournent pas au thermostat. Digestion }»endanl 2 heures; 
solidification de la gélatine à 1 4^* pendant 15 minutes. 
TABLEAU IV 
Sérum. 
Trypsine. 
2 h., 38“. 
6 h., 38“. 
23 h., 38“. 
Témoin. 
1.3 
1.0 
0 
Comj)let 
Comjdet 
0 
1.6 
1.0 
0 
Com])let 
Conq)lcl 
0 
1.8 
1.0 
0 
0 
Complet 
0 
2.0 
1.0 
0 
0 
Complet 
0 
C(‘S données montrent (juTin inélang-e de trypsine et d’anti- 
trypsine ahsoliiinent incapable de liijintier la gélatine, peut se trans- 
former en un liijuide actif % après un séjour suflisamment pro- 
long^é à 38». 
Ce clian^-ement de Lo en L-j-, s’opérant sans (jue le frac- 
tionnement de la diastase intervienne, est, avons-nous dit, en 
contradiction avec l’hypothèse avancée par von Dung^ern et pai* 
Saclis. Voici en quoi consiste cette contradiction. 11 résulte de 
la définition même que, dans Lo, tous les constituants hypothé- 
tiques de la trypsine, ceux qui possèdent une forte avidité pour 
l’antidiastase comme ceux qui ont une affinité plus faible, doi- 
1. Le sérum seul maintenu sous une couclu' de toluol à 38«, ne devient })as 
gélatinolytique. 
2. L’activité protéolytique d’un ted mélange Lo ayant séjourné à 38“ est due à 
de la trypsine libre, comme le prouvent nos expériences concernant l’intluence 
exercée par le chauffage sur cette activité. Ce mélange perd son pouvoir gélatino- 
lyti(jue à la même température que la trypsine pure (73“- 7o“). 
