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ANNAI.ES DE L’INSTIÏUT PASTEUR 
la chloracétylivrosinc : 
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et la glycyltyrosiiic : 
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sont oxydées et colorées par le ferment soluble -avec une 
extrême facilité. 
La première donne une coloration orangee, puis jaune 
orangé, jaune d’or et enfin une opalescence jaune sale, ver- 
dâtre. La deuxième, à la condition d’être transformée en sel 
neutre, car elle est fortement électro-négative, se colore en 
jaune d’or, en orangé foncé, puis en rouge intense. Enfin, la 
dernière devient jaune, puis orangée et, à la fin, d’un rouge 
acajou très foncé. , 
La glycyltyrosine est, comme on sait, un dipeptide, c es 
à-dire un des représentants les plus simples de cette longue 
série de corps, formés par l’association d’acides aminés, qui 
comprend, d’après E. Fischer *, toutes les matières protéiques. 
Elle est dédoublable, comme ces matières protéiques, par cer- 
taines diastases bydrolysantes et donne, dans ce cas, une 
molécule de glycocolle et une molécule de tyrosine. Aussi est-il 
nécessaire, avant d’admettre son oxydation directe par la tyro- 
sinase, de s’assurer qu’elle ne subit pas de dédoublement préa- 
lable au cours de l’expérience. 
On peut déjà observer que le polypeptide ne se colore pas 
exactement comme la tyrosine ; il devient jaune avant de passer 
au rouge orangé; à la fin, la solution est rouge acajou et ne 
donne lieu à aucun précipité. S’il y avait dédoublement préa- 
lable on devrait obtenir les mêmes colorations qu’avec la tyro- 
sine,’ puis un précipité noir, car, l’expérience le prouve, e 
glycocolle ne modifie pas l’action de ladiastase oxydante sur la 
tyrosine. 
d. Untersuchungen über Aminosàuren, Polypeptide und Proteine (Berlin, 
1906 ). 
