Sur la façon dont la tyrosinase agit sur la tyrosine 
racémique. 
Par mm. GABRIEL BERTRAND et M. ROSENBLATï 
Les expériences de Pasteur et, depuis, celles de beaucoup 
<1 autres savants, ont montré que les cellules vivantes peuvent 
se comporter d’une manière différente avec les deux compo- 
sants, droit et g'auclie, d’une substance racémique, par exemple, 
que le Pemcillum gJaucum consomme beaucoup plus vite le sel 
ammonical de l’acide tartrique droil que celui de l’acide tartrique 
gauche. 
D autre part, les faits découverts dans le domaine de la chi- 
mie biologique confirment chaque jour davantage la supposition 
que les cellules vivantes agissent sur la matière à. l’aide de 
réactifs particuliers ou diastases. Il fallait donc s’attendre à 
trouver une relation entre la structure de ces diastases et celle 
es composés optiquement actifs qu’elles ont pour objets d’atta- 
quer. 
A ce point de vue, E. Fischer a fait la première observation 
importante’. Il a trouvé que les divers glucosides naturels et 
arti iciels du sucre de raisin se laissent partager en deux séries 
apres la façon dont ils réagissent avec la maltase et avec 
emulsine. Tous ceux de ces corps qui appartiennent au type 
de 1 a-méthyl-glucoside sont bydrolysés par la maltase et résis- 
tent a 1 action de l’émulsine. Tous ceux, au contraire, qui sont 
construits sur le type du p-métbyl-glucoside sont bydrolysés par 
emulsine et restent inattaqués quand on les soumet à" l’action 
de la maltase. 11 semble que les deux ferments solubles aient 
une structure asymétrique différente, en rapport avec la struc- 
ture asvmétrique des glucosides a et p qu’ils sont capables 
d hydrolyser. 
nés faits analogues mais moins réguliers ont été signalés 
aussi par E. Fischer, en collaboration avec Bergell et avec 
Abderllal(lon^ dans l’hydrolyse des polypeptides par les dias- 
tases protéolytiques. 
1. Zeischr. /*. physiol. Chem.. 1. XXVI, p 60 (1898) 
