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Th. Bokomy 
Zellen intakt. Dieselben waren znm Teil noch trübe, indem sich zahl- 
reiche Vacuolen gebildet hatten; zum andern Teil mit einigen größeren 
oder auch nur mit einer einzigen sehr großen Vacuole versehen (im optischen 
Durchschnitt dann ringförmig aussehend). Derselbe Versuch wurde auch 
mit den Proteosomen in den subepidermalen Zellen von Echeveria gibbi- 
flora ausgeführt. Die von den Blättern abgehobenen Flächenschnitte 
wurden in 0,5%ige Coffeinlösung gelegt; letztere wurde dann allmählich 
auf 60° C erwärmt und 10 Minuten lang bei dieser Wärme erhalten. Die 
mikroskopische Besichtigung ergab, daß die Proteosomen ganz ähnliche 
Koagulationserscheinungen zeigten wie die der Spirogyren bei gleicher 
Behandlung. Bei nachheriger Behandlung mit absolutem Alkohol ver- 
schwanden die Proteosomen nicht, sondern zeigten nur noch stärkere 
Schrumpfung des koagulierten Eiweißes. Es herrscht also Überein- 
stimmung zwischen den Proteosomen der beiden Pflanzen. Sie koagu- 
lieren beim Erwärmen auf 60 5 C. Das Verhalten der schon koagulierten 
Proteosomen gegen absoluten Alkohol wurde hauptsächlich deswegen 
untersucht, weil behauptet worden ist , daß sie sich in Alkohol lösen ; die 
»Proteosomen« seien demnach gerbsaures Coffein! Es ist ja möglich, 
daß frisch gebildete Proteosomen mit absolutem Alkohol zu verschwinden 
scheinen, indem durch den plötzlichen Wasserentzug aus den sehr wasser- 
reichen Gebilden ein fast unsichtbarer feiner wasserfreier Niederschlag 
entsteht; dadurch kann eine Lösung vorgetäuscht werden. Daß die 
Proteosomen aber tatsächlich aus keinem alkohollöslichen Stoff bestehen, 
zeigt die obige Beobachtung völlig zweifellos. Bemerkenswert ist ferner, 
daß die Proteosomen allmählich auch bei gewöhnlicher Temperatur koagu- 
lieren. Wir ließen Spirogyren mit Proteosomen 4 Tage lang in gesättigter 
(1,3%) Coffeinlösung hegen, wobei die Zellen abstarben. Die mikrosko- 
pische Untersuchung ergab dann, daß die Proteosomen koaguliert waren; 
sie zeigten undurchsichtige, scheinbar körnige Beschaffenheit und hatten 
ihren Glanz verloren. Diese Proteosomen blieben, mit starkem Alkohol 
behandelt, völlig unverändert; der Chlorophyllgehalt der Spirogyren 
wurde als gelbgrüne Lösung ausgezogen. Die Proteosomen wurden ferner 
durch verdünnte Essigsäure zur Koagulation gebracht. Wir ließen Spiro- 
gyren in 0,5%iger Coffeinlösung 1 / 2 Stunde lang hegen; dann brachten 
wir sie in eine Lösung von 8% Essigsäure + 4% Kochsalz + 0,5% 
Coffein. Die Lösung wirkte sehr rasch auf die Proteosomen koagulierend; 
sie wurden trüb, undurchsichtig und verloren ihren Glanz, es bildeten 
sich Vacuolen in denselben. Demnach läßt sich die Koagulation hier 
sehr gut zum Nachweis von genuinem Eiweiß verwenden. 
Neuestens haben 0. Loew und Verfasser (aktives Eiweiß und Tannin, 
