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Die Resultate ergeben sich aus folgender Zusammenstellung: 
In 100 Theilen 
Histon aus 
Histon aus 
Thymus 
den Testikeln von Gadus Morrhua 
Histidin (?) 
1 Ol (Wägung 
des Chlorids) 
2,34 
(Wägung 
des Chlorids) 
Arginin 
iiofi , (Wägung 
1 des Nitrats) 
14,28 
(Kjeldahl- 
Bestimmung) 
Lvsin 
7 e (Wägung 
8,51 
(Wägung 
* des Picrafs) 
des Pierat=;) 
Die höchste bisher für einen complexen Eiweisskörper ge- 
fundene Argininzahl beträgt 0,08 °/o, im Glutencasein ist 2,0 °/o 
Lysin gefunden worden , während andere Eiweisskörper sogar 
frei von Lysin sind. Stellt man die obigen Ergebnisse diesen 
Zahlen gegenüber, so ergiebt sich eine sehr grosse Aehnlich 
keit in der Zusammensetzung der beiden Histone, die diese Histone 
als eine eigenartige scharf charakterisirte Gruppe von Ei weiss- 
körpern hervortreten lässt. 
Im Gegensatz zu den Histonen haben sich nun gewisse Be- 
standteile des Weizenklebers: das Glutenfibrin, Mucedin und 
Gliadin als frei von Lysin erwiesen. Es hat sich hiedurch in 
unerwarteter Weise ein Unterschied im chemischen Bau der in 
Alkohol löslichen Kleberproteinstoffe von dem Glutencasein und 
von allen bisher untersuchten complexen tierischen Eiweiss- 
stoffen herausgestellt Die Bedeutung dieses Befundes für die 
Fragen der Ernährungsphysiologie hat uns veranlasst, die Unter- 
suchung auf einen weiteren alkohollöslichen Pflanzenprote'instoff 
nämlich das Zein, einen Bestandteil des Maiskorns auszu- 
dehnen und auch hier ergab sich, dass das Lysin mit den heute 
zu Gebote stehenden Hiilfsmitteln unter den Zersetzungs- 
producten nicht nachzuweisen war. Diese lysinfreien Eiweiss- 
körper scheinen also im Pflanzenreiche verbreitet zu sein, 
und man muss nach unsern Befunden erwarten, dass unter den 
alkohollöslichen Pflanzenproteinstoffen noch weitere lysinfreie 
Eiweisskörper aufgefunden werden, 
