330 
ANNALES DE L’INSTITUT PASTEUR 
une réaction facile à mesurer et de mettre en parallèle, dans 
cette réaction, l’oxyhémoglobine avec la peroxydase du raifort. 
Ils ont eu recours, à cet effet, à la leucobase du vert malachite 
en solution acétique qui, mise en contact avec de l’eau oxy- 
génée, se transforme peu à peu en une belle matière colorante 
verte (vert malachite) sous l’influence, soit de l’oxyhémoglo- 
bine, soit d'une peroxydase. On mesure l’intensité de la réac- 
tion au spect»’oscope. Or, Czylharz et v. Fürth (1) ont observé 
que la réaction provoquée par la peroxydase végétale suit dans 
sa marche la meme courbe que celle que donnent Chodat et 
Bach pour cet enzyme agissant sur IK, tandis que l'oxyhémo- 
globine imprime à la réaction une progression différente pou- 
vant se représenter graphiquement par une ligne droite. 
Nous avons vu par nos expériences que l’acidité du milieu 
suffit pour abolir, chez l’oxyhémoglobine, toute action peroxy- 
dasique et que si la réaction avec la leucobase se produit en 
suivant une marche différente, elle est due à une fonction 
catalytique autre que celle que nous avons mise en évidence 
avec l’iodure de potassium et que nous avons caractérisée 
comme peroxydasique ; du reste, le verdissement de la leuco- 
base persiste même après que la fonction peroxydasique de 
l’hémoglobine a été abolie par l’ébullition. 
De plus, nous avons observé qu’on retrouve dans l'hématine 
et dans la plupart des dérivés de l’hématine ce même pouvoir 
d’oxyder la leucobase du vert malachite eu présence de peroxyde. 
Czylharz et v. Fürth (2) ont fait la même observation, si bien 
que, dans leurs expériences, ils se sont servis, pour mesurer 
l’action catalytique du pigment, non pas d’oxyhémoglobine, 
mais d’hématine et d’acéthémine. En poursuivant les mêmes 
expériences avec la peroxydase du raifort, nous avons constaté 
que la réaction du vert malachite demandait, pour se produire, 
des quantités relativement massives du catalyseur végétal. De 
(1) V. Czylharz et V. Fürth. BeitrCige zur chem. Physiologie u. Pathologie , t. X, 
p. 358, 1907. 
(2) Comme nous l’indiquons à plusieurs reprises au cours de notre travail, 
Czylharz et V. Fürth se sont attachés à démontrer que l’oxyhémoglobine est 
dénuée des propriétés d’une peroxydase. Nous ne nous expliquons pas com- 
ment, dans une note récente (C. R., 16 janv. 1911), parue pendant l’impression 
du présent travail, MM. G. Bertrand et Rogosinski ont pu attribuer à ces 
auteurs une opinion exactement contraire. 
