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ANNALES DE L’INSTITUT PASTEUR 
Nous avons mentionné plus haut déjà les expériences de 
O. et R. Adler, dans lesquelles ces auteurs oxydent toute une 
série de composés organiques au moyen du système oxyhémo- 
globine eau oxygénée, et nous avons dit pourquoi nous ne pou- 
vons pas assimiler ces phénomènes à ceux que provoquent les 
peroxydases. Nous estimons que ces réactions sont du même 
genre que celles que l'on obtient par l’emploi des sels de fer et 
du peroxyde d’hydrogène. Nous pensons que ces réactions ne 
sont pas attribuables à l’oxyhémoglobine proprement dite ou, 
tout au moins, pas au même groupement actif que celui qui 
provoque la catalyse de beau oxygénée en présence d’iodure de 
potassium, mais au groupement organométallique stable qui se 
trouve à la base de l’hématine et de ses dérivés : ce sont des 
actions peroxydantes qui sont ici en jeu et non pas des phéno- 
mènes peroxydasiqnes. 
Si l'on examine dans les expériences de R. et O. Adler celles 
qui portent sur les phénols employés comme substrata d’oxy- 
dation des peroxydases, on constate que ces auteurs n'obtien- 
nent, comme produit final de la réaction, aucun des précipités 
caractéristiques de ces enzymes. Nous avons indiqué ailleurs (1) 
et nous insistons encore sur l'importance du produit final 
d’oxydation dans la caractérisation des phénomènes oxyda- 
siques. 
Nous adressant aux trois phénols les plus couramment 
employés dans cet ordre de recherches : l'hydroquinone, le 
pyrogallol et le gaïacol, nous sommes parvenus à les trans- 
former en quinhydrone, purpurogalline et tétragaïacoquinone 
en les soumettant, avec certaines précautions, à l’action de 
l’oxyhémoglobine et de l’eau oxygénée. Disons de suite que 
l’oxyhémoglohine bouillie conserve ses propriétés oxydantes, 
mais ne fournit plus alors, avec ces phénols, les substances 
cristallines que nous avons mentionnées et qui sont spécifiques 
des peroxydases. Ici donc, l’action peroxydante persiste après 
la disparition du phénomène peroxydasique. Si ces réactions si 
CARACTÉRISTIQUES N’ONT PAS ÉTÉ MISES EN ÉVIDENCE PLUS TÔT, IL FAUT 
L’ATTRIBUER A L’EXTREME FRAGILITÉ DE LA FONCTION PEROXYDASIQUE DE 
l’oxybémoglobine. Le groupement labile de cette substance est 
(1) J. Wolff et E. de Stoecklin. Annales de l'Institut Pasteur, novembre 1909. 
