L’OXYIIÉMOGLOBIINE COMME PEROXYDASE 
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Ces faits nous permettent d’affirmer qu’il n’existe pas de 
différences essentielles entre loxyhémoglobine et les peroxy- 
dases végétales. 
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Nous avons montré que l’oxyhémoglobine possède des pro- 
priétés peroxydasiques indiscutables; il est possible qu’à titre 
exceptionnel cette fonction du pigment sanguin trouve effecti- 
vement à s’exercer dans l’organisme, mais on ne saurait tou- 
tefois accepter cette conjecture qu’à titre d'hypothèse. 
Nous considérons é oxy hémoglobine comme un catalyseur 
oxydasique d'un caractère particulier , concourant dans une 
certaine mesure au phénomène de la respiration , et qui doit une 
partie de son activité à la forme spéciale sous laquelle le fer est 
engagé dans la molécule . 
En mettant en évidence les propriétés peroxydasiques de 
l’oxyhémoglobine, nous n’avons pas eu la prétention de faire 
ressortir le rôle physiologique de cette substance en tant que 
peroxydase; d’au Ire part, il résulte pour nous, d’expériences en 
cours, que les phénomènes de fixation et de cession d’oxygène 
par l’hémoglobine diffèrent à bien des égards de ceux que nous 
avons étudiés jusqu’ici avec les oxydases. 
D’une façon générale, nous pensons que le rôle dévolu aux 
enzymes oxydants (laccase, tyrosinase) dans l’organisme est 
accessoire, ou se borne à des actions purement locales. Le 
phénomène respiratoire de la cellule nous semble différer 
sensiblement des actions oxydasiques particulières, telles que 
nous les connaissons aujourd’hui. 
Cet exposé n’est qu’une indication. Des recherches plus 
approfondies dans ce domaine demandent à être poursuivies; 
c'est à quoi nous allons nous consacrer. 
Octobre 1910. 
