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ANNALES DE L’INSTITUT PASTEUR 
(qui se trouvait, selon les cas, à 50 ou à 60 degrés) et, après cinq minutes, 
on fait bouillir et dose le sucre par la liqueur de Fehling. — Monobulyrinase. 
On porte, à 50 degrés, 20 centimètres cubes de monobutyrine (1 p. 100) ; on 
ajoute 1 centimètre cube du mélange « suc + kinase » (qui se trouvait, selon 
les cas, à 50 ou à 60 degrés) et, après cinq minutes (ou, encore mieux, dix), 
on fait bouillir et dose l’acide libre par la soude centinormale. — On fait, 
bien entendu, des témoins (amylase et monobutyrinase) avant l'activation. 
A 50 degrés, l’amylase disparaît progressivement ; après une 
heure, elle a perdu la moitié de son activité ; après deux heures, 
elle est réduite au septième; après trois heures, au dixième; 
puis elle devient rapidement indécelable. A 60 degrés, réduction 
de moitié après trente minutes ; affaiblissement considérable 
après une heure ; puis, disparition totale. 
A 50 degrés, la monobutyrinase a perdu la moitié de son 
activité après une heure ; après deux heures, elle est réduite 
au quart ; après trois heures, on n’en trouve plus que des 
traces. A 60 degrés, réduction de moitié après trente minutes ; 
après une heure, simples traces. 
Par conséquent, l’amylase et la monobutyrinase disparaissent, 
à 50 degrés, avant F autodigestion complète du suc et, à 
60 degrés, au moment où cette autodigestion, presque totale, 
va définitivement s’arrêter. 
Apparition, puis disparition des protéases « vraies ». 
Pour apprécier l’évolution des enzymes protéolytiques vrais 
qui apparaissent puis disparaissent au cours de l'activation du 
suc (plus encore que pour suivre le fléchissement progressif de 
l’amylase et de la monobutyrinase), il était indispensable de 
réaliser des expériences susceptibles de fournir une réponse 
très rapide, des « expériences de cinq minutes à 50 degrés ». 
Aucune difficulté en ce qui concerne la gélatinase , car, à son 
maximum d’activité, elle attaque presque instantanément la 
gélatine. Il n’en va pas de même de F albuminase , vis-à-vis 
de son réactif habituel, le blanc d’œuf coagulé. Durant la 
lente digestion de celui-ci, le suc kinasé continue à subir 
des modifications qui rendraient illusoire toute appréciation 
quantitative, même grossière, du ferment étudié. 11 fallait 
donc chercher ailleurs. Nous avons trouvé un test-objet 
excellent dans le sérum de cheval, préalablement additionné 
