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L’AUTOLYSE DE LA LEVURE 
liquéfient la gélatine qu’après des mois, alors que des levures 
moins résistantes produisent la liquéfaction en un temps plus 
court. Celles qui forment rapidement des spores liquéfient aussi 
V e a atme,car 1 accroissement des spores entraîne la mort 
de la cellule-mère. Chez le Schizosaccharomyces octosporus 
eijennck, c est le cas déjà. Vu la nature de l’enzyme qui 
au tond n est que du protoplasme (1), il n’est pas à sup- 
poser que la quantité d’enzyme pourrait augmenter pendant 
1 auto lyse, le contraire serait plus admissible. J’ai comparé 
l’action protéolytique d’une levure autolysée d’une part avec 
celle d une levure tuée par des vapeurs chloroformiques d’autre 
paît, et je n ai pu constater aucune différence dans leur pouvoir 
liquéfiant. 
En dehors des enzymes protéolytiques, une amidase fait 
sentir son action pendant la protéolyse. Effront (2) a le pre- 
mier fait remarquer la formation d’ammoniaque; de même que 
plus tard Palladin (3) et lvanoff. 
Pour éviter toute cause d’erreur, il va de soi qu’il faut opérer 
avec de la levure pure. J ai employé de la levure de bière pure 
mise dans une boîte de Pétri à la température de 35°. La 
levure mise en expérience donnait primitivement avec le réactif 
de Nessler une très légère coloration jaunâtre. Cette coloration 
à la réaction augmenta continuellement, mais sans jamais 
atteindre de l’intensité. Ce qui est remarquable et inattendu, vu 
que le milieu pendant la protéolyse augmente d’acidité, c’est 
que les gouttes de liquide condensées à la surface inférieure du 
couvercle de la boîte de culture donnent une forte réaction avec 
le réactif de Nessler, De 1 ammoniaque a donc dû pouvoir 
s échapper au moment même de sa formation à la surface du 
liquide. L ammoniaque ainsi formée pendant la protéolyse sera 
probablement due à la même réaction qui produit l’alcool amy- 
lique aux dépens de la leucine. 
(1) Beijerinck, Verslag der koninklijke Akademie van W etenschappen te 
Amsterdam, Deel XXV, p. 1232, 1917. 
(2) Effront, loc. cit. 
(3) Palladin et Iwanoff, Biochem. Zeitschr ., 42, p. 325, 1912. D'après Euler et 
Lindner, p. 148. 
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