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ANNALES DE L’INSTITUT PASTEUR 
réagissent pas; je suis cependant arrivé à un résultat opposé. 
J'ai trouvé, en effet, que l’indol donne une coloration assez 
faible, ainsi que le diméthyl-2.3ffndol ; l€ phényl-2-indol donne 
une teinte à peine sensible, mais en revanche le scatol ou 
méthyl-3-indol et le tryptophane (acide 3-indol-aminopropio- 
nique) donnent une réaction intense. 
La question qui se pose est donc la suivante : est-on en 
droit, pour justifier remploi du réactif de Folin-Denis dans le 
dosage colorimétrique de la tyrosine, d’admettre d’une part 
qu’il ne se forme aucun produit réducteur dans l’hydrolyse 
chlorhydrique des protéiques, et d’autre part que lors de la 
présence du tryptophane dans la molécule protéique il ne se 
forme pas de dérivé indolique agissant sur le réactif? La 
réponse, de toute évidence, est négative (1). 
Enfin, un dernier argument est le suivant : Folin et Denis 
considèrent comme improbable que des quantités appréciables 
d’un acide aminé encore inconnu existent dans la molécule 
protéique. Dans toutes les molécules des divers protéiques, 
c'est peut-être vrai, mais n’en peut-il pas exister dans certains 
protéiques et cela ne suffit-il pas à condamner leur méthode? 
Par exemple, lorsque l’on traite les produits d’hydrolyse des 
protéiques par le sulfate d’argent à chaud pour précipiter l’ar- 
ginine et l’histidine d’après Kossel et Kutscher, on constate 
souvent, si ce n'est toujours, une réduction rapide et assez 
importante du sel d’argent. Celle-ci peut être due à des pro- 
duits réducteurs résultant de réactions secondaires, mais peut 
fort bien résulter aussi de la présence de certains acides aminés 
phénoliques non encore signalés. 
Il me semble opportun à ce sujet de penser à la dioxyphé* 
nylalanine, découverte par Guggenheim dans les enveloppes 
vertes du fruit de Vicia faba , bien que ce corps n'ait pas 
encore été trouvé dans les produits d’hydrolyse des protéiques. 
(1) L’argumentation de Folin et Denis, dans leur réponse à Abderhalden 
et Fuchs, est spécieuse. D’après eux, ils ne trouvent pas un plus grand 
excès de tyrosine par leur méthode comparée à la méthode gravimétrique, 
dans le cas d’un corps riche en tryptophane comme la caséine, que dans le 
cas de la zéine qui n'en renferme pas. Mais nous avons montré que les 
résultats donnés par eux sont incertains et que leur méthode devrait donner 
des chiffres encore plus élevés; d’autre part, des produits réducteurs formés 
dans le cas de la zéine peuvent fort bien compenser l’absence de dérivés 
tryptophaniques. 
