262 
ANNALES DE L’INSTITUT PASTEUR 
Ce point a évidemment une importance capitale : il importe 
en effet de savoir si la tyrosine est seule en cause dans la 
production de la réaction colorée, ou si d’autres corps inter- 
viennent. 
On sait déjà, d’après Àbderhalden et Kempe (1), que le tryp- 
tophane donne à chaud avec le réactif de Millon une coloration 
rouge-brun, mais il importait de savoir si le chauffage avec 
les acides minéraux, dans les conditions de l’hydrolyse, laisse 
subsister ce caractère. 
J'ai fait bouillir 0 gr. 50 de tryptophane pur avec 25 cent, cubes d’acide 
sulfurique à 25 p. 100 en poids pendant douze heures, au réfrigérant ascen- 
dant. Le liquide, débarrassé de la presque totalité de l’acide par la baryte 
et fdtré, donne toutes les réactions tryptophaniques, en particulier la colo- 
ration par l’eau de brome. Par le réactif de Millon, on obtient une coloration 
brun clair, comme avec la solution non chauffée. J’ai pu extraire de la solu- 
tion bouillie avec l’acide sulfurique 93 p. 100 du tryptophane introduit. 
Quant à Foxytryptophane, qui peut accompagner le trypto- 
phane dans un certain nombre de protéiques, il donne avec le 
réactif de Millon une coloration rouge, mais plus foncée que 
celle de la tyrosine (2). J’ajoute que la dioxyphénylalanine, 
qui pourrait aussi se trouver dans les produits d’hydrolyse de 
certains protéiques, fournit avec le réactif de Millon une colo- 
ration orangée, tirant un peu sur le rouge. 
Il résulte évidemment de ces faits que, pas plus que la réac- 
tion de Folin-Denis, la réaction de Hoffmann-Millon de la 
tyrosine ne permet de doser colorimétriquement cet acide 
aminé avec exactitude dans les liquides d'hydrolyse. 
La sensibilité de la réaction, avec la tyrosine, est assez 
grande pour donner encore une teinte rosée visible avec 
1/20.000 d’acide aminé; si on opère à une concentration qui 
ne dépasse pas 1/1.000, on a une teinte rouge encore assez 
accentuée, tandis que le tryptophane (dont la proportion dans 
les protéiques ne paraît jamais dépasser ni même atteindre 
celle de la tyrosine) donne dans les mêmes conditions un 
trouble et une coloration jaunâtre peu visible. 
On pourrait donc considérer l’erreur due à la présence du 
(1) Abderhalden et Kempe, Beilrâg zur Kenntnis des Tryplophans und einiger 
seiner Derivate. Zeit. physiol. Ckemie , 1907, 52, p. 207. 
(2) Communication particulière du professeur Abderhalden. 
