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ANNALES DE L’INSTITUT PASTEUR 
semble donc qu’il y a concordance. Malheureusement, on 
observe qu après quelques heures de repos le mélange coloré 
en violet laisse surnager des grains très fins fortement colorés. 
G est qu’une partie de la caséine ne s’est pas dissoute dans 
l’acide, accident presque inévitable avec la plupart des sub- 
stances protéiques lorsqu’elles ont été séchées à l’étuve. J’ai 
alors pris de la caséine du même échantillon, que j’ai finement 
pulvérisée au mortier d’agate, tamisée au tamis de soie fin r 
puis séchée jusqu’à poids constant. Une détermination faite sur 
celte poudre m’a donné la valeur de 1,78 p. 100, la totalité du 
produit passant en dissolution dans l’acide sulfurique. 
Ce chiffre peut être considéré comme en parfait accord avec 
celui de Hopkins et Gole, qui est d’ailleurs indiqué par Abder- 
lialden lui-même dans ses ouvrages (1). En travaillant avec la 
méthode de Fasal, on peut donc arriver à des résultats satis- 
faisants, si on prend la précaution de pulvériser la substance 
assez finement pour qu’elle passe entièrement en dissolution 
dans 1 acide ; cet auteur paraît avoir négligé cette précaution 
et par suite tous les résultats publiés par lui semblent bien 
douteux. Cette méthode présente pourtant un très grave incon- 
vénient : c’est de donner des colorations très variables, allant 
du bleu au rouge-violet par toutes les teintes du violet. La 
comparaison au colorimètre avec la teinte bleue donnée par le 
tryptophane pur devient dès lors difficile, souvent impossible.. 
Lorsqu’il s’agit de matières protéiques très riches en groupe- 
ments hydrocarbonés, la couleur est toujours rabattue par une 
proportion variable de brun et la comparaison est impossible. 
La méthode de llerzfeld parait devoir éviter les inconvé- 
nients de la précédente. En effet, le tryptophane, préalablement 
libeie de la molécule par la digestion trypsique, est mis en 
évidence au moyen de réactifs moins violents, et les colora- 
tions obtenues semblent être en rapport plus direct avec sa 
teneur dans la molécule protéique. 
llerzfeld prend 1 gramme de matière protéique séchée, qu’il 
dissout dans 500 cent, cubes d’une solution de carbonate de 
sodium à 0,5 p. 100, ajoute 0 gr. 5 de pancréatine et laisse 
digérer vingt-quatre heures à 1 étuve, en présence de chloro- 
(0 E. Abderhalden. Lehrbuch d. physiol. C hernie , 1914, 3 e édit., p. 400. 
