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ANNALES DE L’INSTITUT PASTEUR 
Le xanthydrol nous a permis d'isoler, d'analyser ci d'identi- 
fier Purée produite par V oxydation permany unique des protéi- 
ques : ovalbumine, globuline, fibrine, caséine, gélatine, gluten. 
2* — Formation directe de Vurèe par hydrolyse alcaline 
des albuminoïdes. 
Quoique l’urée ait ainsi pris naissance au sein d’un mélange 
oxydant, il n’est cependant pas permis d’en conclure que sa 
formation découle nécessairement d’un processus d oxydation. 
Puisque les matières protéiques sont des dérivés guanidiques 
de l’arginine, nous avons pensé qu’elles devaient être capables 
d’engendrer directement l’urée, sous l’influence des alcalis. 
L’expérience a vérifié cette prévision. Pour déterminer la for- 
mation de l’urée par hydrolyse des protéiques, il n’est point 
nécessaire, comme on l’avait toujours fait jusqu’ici, d’effectuer 
la série des opérations suivantes ; hydrolyse de l albumine par 
les acides minéraux; séparation de l’arginine des acides aminés 
et des bases hexoniques; hydrolyse de l’arginine par la baryte; 
isolement de l’urée du mélange. 
Ajoute-t-on de l’acide acétique et du xanthydrol à la solution 
alcaline d’un protéique, préalablement chauffée 20 minutes à 
1 ébullition (1), on voit 1 urée se déposer, sous la forme de sa 
combinaison xanthylée. 
L’albumine produit donc indiscutablement l’urée sous l’in- 
fluence soit du permanganate de potasse, soit seulement de la 
potasse. 
L urée formée dans 1 action du permanganate sur î albumine, 
provient elle uniquement de l'hydrolyse du noyau guanidique? 
Découle-t-elle à la fois de celte origine et de l’oxydation de 
groupements non uréogènes ? 
3. — Le processus pur et simple de l’oxydation permet de 
réaliser la synthèse de l’urée aux dépens des protéi- 
ques (2). 
Ce fait résulte nettement du dosage de l’urée formée par 
oxydation de protéiques, dont la teneur en arginine est connue. 
■ (1) Fosse (R.). C. R . Acad, des Sciences , 1912, 154, p. 1819. 
(2) Fosse (R.j. Ces Annales, 1916, 30, p. 655. 
