JOURNAL DE MICROGRAPHIE. 
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par exemple, et alors le globule ne peut plus absorber d’oxygène ; la dissolution 
donne encore deux bandes dans le spectre , mais qui sont placées autrement que 
celles de l’hémoglobine oxygénée et plus près du vert (4, Fig. 9). 
Le protoxyde d’azote, dont la composition ressemble à celle de l’air, détruit cette 
combinaison de l’hémoglobine avec l’oxyde de carbone, chasse ce gaz et s’y subs¬ 
titue. La dissolution donne deux bandes d’absorption qui ressemblent beaucoup à 
celles de l’hémoglobine oxygénée. 
Ajoutons enfin que, traitée par les acides et les alcalis, l’hémoglobine se trans¬ 
forme en hématineet les solutions d’hématine acide et alcaline fournissent une bande 
d’absorption entre le jaune et le rouge, et entre le jaune et le vert, bande qui est 
caractéristique. (5 et 6, Fig. 9). 
Tels sont, en abrégé, les phénomènes que présente à l’analyse spectrale l’hémo¬ 
globine du sang vivant. 
En soumettant à cet analyse les « globules du sang » préparés par M Ghapoteaut, 
voici les résultats que nous avons obtenus : 
La dissolution de la poudre en question, de nuance fleur de pêcher et bien limpide, 
est placée devant la fente d’un spectroscope à vision directe, construit par le 
D r Hofmann. Aussitôt, le spectre présente d’une manière très nette les deux bandes 
d’absorption caractéristiques de l’hémoglobine oxygénée, situées entre la double 
ligne D, ou ligne du sodium, dans le jaune, et la ligne E dans le vert. (2, Fig. 9). 
Cette hémoglobine aconservé ses propriétés, car si l’on ajoute à la dissolution un 
agent réducteur, une goutte de sulfure de sodium ou d’ammonium, ou un cristal de 
sulfate de protoxyde de fer, la réduction de l'hémoglobine oxygénée se produit à 
l’instant, et au spectroscope on n’obtient plus que la bande d’absorption unique de 
l’hémoglobine réduite, bande large qui parait résulter du rapprochement et de la 
fusion des deux bandes de l’hémoglobine oxygénée et s’avance un peu vers la partie 
moins réfrangible du spectre, vers le rouge, en dépassant la ligne D. (3, Fig. 9 J. 
Non-seulement l’hémoglobine n’a pas perdu ses propriétés d’abandonner l’oxygène 
dont elle est chargée sous l’influence des agents réducteurs, mais elle peut reprendre 
cet oxygène quand on la met en contact avec l’air, comme elle le fait dans l’organisme 
vivant. Si l’on agite, en effet, la dissolution réduite, pendant une minute, avec de 
l’air, l’hémoglobine s’oxyde de nouveau et reproduit au spectroscope les deux 
bandes primitives de l’hémoglobine oxygénée. 
Comme avec le sang frais, la réduction et l’oxydation peuvent se produire alterna¬ 
tivement plusieurs fois de suite. 
De plus, la propriété que possède l'hématoxyline du sang frais de se combiner 
avec l’oxyde de carbone d’une manière stable et qui ne peut plus être détruite par 
l’air, est aussi conservée dans la dissolution de la poudre hémoglobique. Secouée 
dans un tube avec quelques bulles de gaz oxyde de carbone, la dissolution donne au 
spectroscope les deux bandes de l’hémoglobine oxycarbonée semblables à celles de 
l’hémoglobine oxygénée mais reportées toutes deux un peu plus près de la ligne E 
dans le vert. (4, Fig. 9). 
Le protoxyde d’azote agit sur la solution contenant l’hémoglobine oxycarbonée, en 
rétablissant les deux bandes primitives, mais ce sont celles de l’hémoglobine oxy- 
azotée, et non de l’hémoglobine oxygénée, car les agents réducteurs ne peuvent plus 
les modifier. 
Enfin , en traitant la solution par les acides , l’acide acétique ou l’acide citrique , 
on transforme l’hémoglobine en hématine, la liqueur se fonce en couleur et l’on 
obtient le spectre de l’hématine acide présentant une bande d’absorption unique qui 
s’avance vers le rouge jusque près de la ligne B, absorbe la ligne C et la dépasse un 
peu dans le jaune ( 5, Fig. 9 ). 
Traitée par les alcalis, la formation d’hématine alcaline se révèle aussitôt par 
