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FISIOLOGIA GENERAL 
lización no modifica la ])otencia de la ])re]:)aración, cuva actividad ])arece 
debida a la globulina, mas que a alguna otra substancia combinada o 
adsoibidei a ella. I^m 1930, Xorthro]) obtuvo una ]:)reparación semejante 
de pepsina cristalizada. Xos cristales son muv semejantes a los crista¬ 
les de ui casa obtenidos ])or Sumner, y sohí dilieren en (|ue su base es 
hexagonal en lugar de octagonal (véase la figura 3?> ). Xorthro]) v Kunitz 
han aislado también tri])sina cristalizada ( Fig. 34). Más recientemente. 
big. 34.-Cri.stalcs de tripsina 
Mvuniiz y Northrop). 
se han ohtenidd ])re])araci()iies prnteicas cristalizadas de otras varias 
enz.imas. " ÍTay pnie1)as de <|ne en estas prei)araci()nes de enzainas cris¬ 
talizadas. la actividad es realmente dehida a l;i proteina y no a alguna 
imjnn-eza o algún compuesto adsorhido. ])ues la desnaturalizaciún de la 
]n-oteina va seguida de la jiérdida de la actividad enzimática, y si hay 
6 Para la literatura acerca de las enzimas cristalizadas, véase NORTIíROP: 
Crystülhnc Enzynic-. Nueva York. 1Q3Q: véase Balls y LINLWHAVER: Jour. Biol. 
Chem.. n (i : 660. ]93Q: KuxrrZ: Jour. Cen. Physiol., 24: 15. 1040: SCOT T 
y FlSriíLR; Jour. Bio!. Chem.. 144: 371. 1042; CREEN. CORI y CORI: Jour. 
Biol. Chem.. 142: 447. 1042; ScOTT: Jour. Biol. Chem.. 142: 959. 1942; 
Bi-RRÍIX' 4-: : Xatire. 15 1: 473. 1943; \\7ari 3URG y CURISIJAN: Biochem. Zeitschr.. 
114: 140. 1043. 
