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colado a la literatura, tan sólo le óastará recalcular esos valores sobre 
bases matemáticas imparciales. 
i\íuchas enzimas resultan ])rofundamente afectadas por los cambios 
en la concentración del ión liidrógeno. Parece cjue ¡jara cada enzima 
existe un />M ó¡)timo. hacia el cual su actividad es máxima. A uno y 
otro lado de dicho inmto óirtimo. la actividad es menor. En su libro 
sobre enzimas, publicado en 19.50. Haldane presenta un cuadro que 
abarca cuatro ¡¡áginas. con los \'alores dcl /'IT ójjtimo jrara varias enzi- 
O 
big. 3 5.—Muestra cómo aumenta la velocidad de la 
reacción cnziraática con el aumento de concentración de 
la enzima. Se representan dos casos: el de la concentra¬ 
ción elevada y el de la concentración baja dcl substrato 
(Van Slyke, Advances in Enzymology. 2-. 33, 19421. 
mas. El /)EI óptimo para una enzima puede variar en cierto grado, con la 
naturaleza del substrato —■ por lo menos así sucede con las enzimas pro- 
teobticas. 
Tanto los cambios de concentración dcl substrato como los de con¬ 
centración de la enzima tienen efecto sobre la velocidad de la reacción 
controlada por la enzima. El aumento en la velocidad de la reacción, pro- 
5 2 Enzymcs. Londres. 1930. 
33 Véase NORTHROP: CrysUilline Enzymes. Nueva York, 1 939. 
