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Morphologie, Befruchtung, etc. — Physiologie. 
der Nähe der Gefässbündel gelegene Zellen diese Strukturen — 
Die Mitochondrien dürften häufig in Reihen von Einzelkörnchen 
zerfallen. 
Verf. staunt zwar „über die wenigstens äussere Aehnlichkeit, 
ich möchte beinahe sagen Identität der schwarz gefärbten Fäden im 
Protoplasma der tierischen und pflanzlichen Zellen”, will sich aber 
noch nicht endgiltig über ihre Bedeutung äussern, so lange keine 
mikrochemischen Daten vorliegen. 
Die seit der Publikation von Meves erschienenen Arbeiten 
über Mitochondrien (resp. Chromidialsubstanz) in Pflanzenzellen, so 
von Beer, dem Ref. und Gates kennt Verf. ebensowenig wie die 
grundlegenden Publikationen von Goldschmidt über diesen Gegen¬ 
stand. Tischler (Heidelberg). 
Chodat, R., Nouvelles recherches sur les ferments oxy- 
dants. (Arch. des [Sc. phys. et nat. Geneve, vol. XXIII, 27 pp. et 
XXIV, 20 pp. 1907 .) 
I. Sur le mode d’action de la tyrosinase, par R. Chodat 
et W. Staub. 
La tyrosinase est un ferment que l’on obtient par maceration 
d’un Hymenomycete, le Russula delica ou de la pomme de terre. 
Les auteurs se sont servis de cette tyrosinase, qui est tres sensible 
vis-ä-vis de la tyrosine, pour saisir l’apparition de cette tyrosine au 
cours de l’hydrolyse des albumines, dans les produits de la diges- 
tion. II se produit une reaction coloree rose, qui passe au violet, 
puis au noir. Bertrand a montre que la tyrosinase est specifi- 
quement distincte de la lactase, cependant les auteurs sont arrives 
ä demontrer que ces deux ferments oxydants suivent la meme loi 
d’action, en fonction de la concentration du ferment. Cette fonction 
peut etre exprimee par la formule (ax -j- b). Ces deux systemes sont 
donc analogues. L’action de la tyrosinase s’accelere avec la tempe- 
rature; toutefois eile est fortement attenuee par la chauffe au-dessus 
de 61 ° et eile devient completement inactive ä 66°; il n’y a donc 
pas d’optimum. 
IV. La specificite de la tyrosinase et son action sur les 
produits de la degradation des corps proteiques, par R. 
Chodat et W. Staub. 
Les auteurs se sont propose de rechercher si la tyrosinase n’a 
qu’une seule action specifique, celle d’oxyder la tyrosine ou si eile 
en a d’autres. En faisant agir ce ferment sur des substances prove- 
nant de la degradation des albumines, les peptides de Fischer (ty¬ 
rosine anhydride et tyrosine glycocolle), ils ont montre que non seu- 
lement ce ferment a le pouvoir d’oxyder la tyrosine, mais tout aussi 
bien les peptides ä tyrosine, surtout en presence des acides amines. 
Ils ont en outre decouvert qu’il oxyde de meme les homologues du 
phenol et en particulier ceux qui ont, comme la tyrosine, leurs 
chaines laterales en position para (p-cresol, qui se colore sous l’ac- 
tion du ferment en jaune, puis jaune-brun, et autres corps de la 
meme categorie). La specificite de la tyrosinase est donc fonction 
de certaines structures du corps ä oxyder; c’est ainsi qu’elle oxyde 
encore les derives du benzene, homologues du phenol et qui ont, 
outre une chaine laterale, un OH attache directement au noyau ben- 
zenique et plus particulierement en position para. La reaction avec 
le para-cresol peut servir tres elegamment pour la recherche de la 
tyrosinase, car cette reaction est tres rapide et tres intense. On peut 
