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Immunität. Anaphylaxie. 
lieh ist, Vio mg und weniger, ist so gering, daß es unwahrscheinlich ist, 
daß das injizierte Protein selbst in der Zeit, in der die Reaktion eintritt, 
giftige Substanzen abspaltet oder frei macht. Wahrscheinlicher ist es, 
daß derartige giftige Stoffe durch die Zellen des vergifteten Tieres von 
Substanzen des eignen Körpers gebildet werden. Aber die ganze Reaktion 
ist von gewöhnlicher Intoxikation durchaus verschieden. 
Die Kleinheit der minimalen sensibilisierenden und toxischen Dosen 
von reinem Eialbumin weist schließlich, wenigstens für dieses besondere 
Protein darauf hin, daß das sensibilisierende und das toxische Agens 
ein und dieselbe Art von Eiweißmolekülen besitzen oder doch zwei dif¬ 
ferente Teile desselben Moleküles. 
Gelatine scheint an der Anaphylaxiereaktion mit sich und anderen Mole¬ 
külen keinen Anteil haben zu können. Das kann zurückzuführen sein auf 
die Armut an aromatischen Radikalen. Wahrscheinlich liegt es nicht an 
der Erhitzung, die zur Umwandlung des Collagens in Gelatine nötig ist. 
Eine Zugabe von Tyrosin (ohne chemische Kombination) modifiziert Ge¬ 
latine hinsichtlich der Anaphylaxiereaktion nicht. 
Milch verliert bei halbstündlicher Erhitzung auf 100° seine sensi¬ 
bilisierende und toxische Kraft nicht. Wenn genügend große Dosen 
Serum auf denselben Grad erhitzt werden, so vermögen sie Meerschwein¬ 
chen gegen Serum zu sensibilisieren. Koagulation durch Alkohol vernichtet 
oder reduziert die Toxität der Proteine stark, die es in Wasser unlöslich 
macht (Eialbumin), aber nicht der Proteine, die es nicht unlöslich macht. 
(Serumalbumin). 
Kristallisiertes Eialbumin verliert seine sensibüisierende Kraft nicht voll¬ 
ständig, wenn es in wässeriger Lösung 15 Minuten lang auf 100° erhitzt 
wird, falls große Dosen verwandt werden. Erhitzung auf 90° indessen 
vernichtet die toxische Kraft fast vollständig. Vergrößert man durch 
Zufügen von Essigsäure die koagulierten Partikelchen, so wird die Wir¬ 
kung der Hitze etwas gesteigert. ■ Die Destruktion oder Reduktion der 
Toxität der Proteine durch Hitze beruht wahrscheinlich auf der Verände¬ 
rung der Löslichkeit der Proteine. Reines Zein ist aktiv und spezifisch 
toxisch bei Meerschweinchen, die mit Zein sensibilisiert sind, obwohl dieses 
Protein kein Tryptophan und Lysin enthält. Gliadin, das eine geringere 
Menge aromatischer Radikale enthält als irgendein anderes Protein außer 
Gelatine, vermag Meerschweinchen, denen vorher Gliadin injiziert wurde, 
nur gering zu intoxieren. 
Jodisation verschiedener Serumproben ergab trotz konstanter Methode 
keine konstanten Resultate. Die teilweise gesättigten Serumproteine er¬ 
leiden in ihrer Spezifizität keine Modifikation, die der von Obermayer und 
Pick bei der Präcipitinreaktion gefundenen analog wäre. Wenn die Pro¬ 
teine fast vollständig gesättigt sind, so können sie ihre sensibilisierende 
Kraft für unverändertes Serum verlieren, doch das ist unsicher. Reines 
kristallisiertes Eialbumin kann mit Jod fast ganz gesättigt werden, wo¬ 
bei das Jod die ungesättigten Kohlenstoffatome des Benzolringes sättigt. 
Solch jodisiertes Albumin behält seine Spezifizität unverändert, doch 
