complètement, à part quelques particules poussiéreuses, qu’il 
considère comme des impuretés de la fibrine. 
Il trouve également que la fibrine concrète globuline forme 
avec une solution de 10 °/ 0 de NaCl une masse gélatineuse. 
11 a démontré que la formation de cette masse gélatineuse 
est due à la présence de leucocytes. 
Il ajoute à une solution de fibrinogène pur du pus contenant 
beaucoup de globules, puis du ferment et des sels; il obtient 
ainsi une masse gélatineuse, comme celle obtenue avec la 
fibrine concrète globuline. Et, dit-il, la fibrine contenant un 
peu de globules blancs se dissout plus rapidement que la 
fibrine concrète pure. Ces globules blancs, même lavés avec 
des solutions salines, possèdent toujours la propriété d’aug¬ 
menter la solubilité de la fibrine. 
Hammarsten admet que ces fibrines agissent de façon diffé¬ 
rente selon la plus ou moins grande proportion de leucocytes 
qu’elles renferment. Il pense que la dissolution de la fibrine 
se produit sous l’action de la neurine, substance se dévelop¬ 
pant aux dépens des globules blancs lors de la formation de 
la fibrine. 
Pour Dastre i, les substances albuminoïdes, telles que la 
caséine, les albumines crues, peuvent éprouver la série même 
des transformations digestives, sans addition expresse d’aucun 
liquide digestif. Il suffît pour cela qu’elles soient laissées en 
contact suffisamment prolongé avec des solutions de sels 
neutres de concentration telle qu’il ne puisse s’y développer 
de la putréfaction. 
En octobre de la même année, il n’admet aucune action 
d’enzymes ou d’agents de putréfaction et, pour le démontrer, 
il fait l’expérience suivante : 
Dans un bocal contenant une solution de fluorure d’ammo¬ 
nium à 3 °/ 0 , on immerge deux nouets d’étamine contenant 
l’un de la fibrine fraîche, l’autre de la fibrine cuite, en quan- 
O c 
1 Dastre, Comptes rendus, 1894, vol. I, p. 375, et Archives de physio¬ 
logie, avril 1894, p. 464. 
