2. Durch Behandlung mit sehr verdünnter Jodlösung werden in 
den frischen Proteosomen meist zahlreiche kleine Yacuolen erzeugt, 
die sich rasch zu einer einzigen grossen vereinigen. Dieses so ver¬ 
änderte Produkt wird weder durch warmes Wasser, noch durch 
absoluten Alkohol gelöst - Unter schied von gerb saurem 
Eiweiss, das nach Jodbehandlung ebenso in Alkohol löslich ist 
3 Verdünnter Formaldehyd verändert die l roteosomen bald so, 
dass sie seihst in kochendem Alkohol nicht schrumpfen - gerbsaures 
Coffein bleibt löslich. . 
4 Proteosomen verlieren durch Absterben der /eilen m dei 
Coffeinlösung ihre Löslichkeit in 30» warmen. Wasser - gerbsaures 
Coffein wird dadurch wohl kaum alterirt. 
5 Durch Eintauchen in kochende 5proc. Kochsalzlosung coagu- 
liren die Proteosomen; weder in Alkohol noch in Aether schrumpfen 
dieselben dann; gerbsaures Coffein aber löst sich in der kochenden 
Salzlösung und behält dabei auch seine Löslichkeit. 
6. Kurzes Kochen mit lproc. Salzsäure bringt die 1 roteosomen 
nicht in Lösung; gerbsaures Coffein löst sich dabei. 
7. lproc. Essigsäure löst die durch Ammoniak veränderten Pro- 
r . n, TTnfprqphied von gerbsaurem Eiweiss. 
teosomen nicht aut — U n t e 1 s c n 1 e u * 
8 Antipvrin von 0,5°|o wirkt ganz ähnlich dem Coffein, wählend 
die verschiedenartigsten Gerbstoffe nur einen amorphen Niederschlag 
mit Antipvrin geben. 1 ) 
Die Eiweissnatur der Proteosomen kann bei Phanerogamen ebenso 
wie bei Spirogvren durch die bekannten Reactionen festgestellt werden, 
doch eignen sich für Millon’s Reaction und die Binretreact.on besser 
gerbstofffreie Objecte. Au solchen, z. B. der Wurzelepidermis von 
Thesium decurrem, werden letztere Reactionen sehr rein erhalten.-) 
III. Ueber die Speicherung activen Albumins. 
Welchen Nutzen hat die Speicherung activen Albumins für die 
Pflanze ? Es wurde schon früher darauf hingewiesen, dass der Betrag 
activen Albumins, der in Spirogyren gespeichert vorkommt bedeu¬ 
tenden Schwankungen unterliegt; dass es ferner bald im Cytoplasma 
und Zellsaft, bald im Zellsaft allein sich vorfindet und dass das active 
Albumin durch Züchtung in höherer Temperatur (28» C.) ganz zum 
1 :- n hier die nachherige Jodeinwirkung nicht so gut zu verfolgen wie 
bei Cotfeinproteosomen, da Antipyrin einen braunen Niederschlag mit Jod gi . 
o) Siehe Daikuhara, diese Zeitschrift 1895. 
