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den Blättern und Stengeln mit ihrem Besatz ist ebenfalls eine 
allerdings noch etwas schwächere Proteinase vorhanden. Das Fer¬ 
ment war in dem Extrakt, der aus mit Azeton vorbehandeltem 
Trockenpulver hergestellt worden war, in sehr geringer Menge 
nachzuweisen. Einige Versuche, eine Aktivierung mit Enterokinase 
aus dem Schweinedarm durchzuführen, schlugen fehl, da es nicht 
gelang, diese so weitgehend vom Trypsin zu reinigen, daß einwand¬ 
freie Ergebnisse zu verzeichnen waren, zumal ja die Proteinase im 
Protozoenextrakt außergewöhnlich schwach ist. Nach der Lage des 
pH-Optimum könnte man die Proteinase als Trypsin ansprechen, 
jedoch kann diesen Versuchen wegen des geringen Ausschlages 
keine allzugroße Beweiskraft zugesprochen werden. Die Ergebnisse 
stehen allerdings in Übereinstimmung mit den Angaben von N i - 
ren stein (1905), der bei Paramäcium Eiweißverdauung bei 
alkalischer Reaktion beobachtete. 
Als Substrat für die Untersuchung der Carboxypolypepti- 
dase diente eine 1 o/o Lösung von Chloracetyl-1-Tyrosin in Zitrat¬ 
puffer, der so gemischt wurde, daß die Wasserstoffionenkonzen¬ 
tration in der endgültigen Lösung 7,0 betrug. Die Ergebnisse sind 
in der Tabelle 2 zusammengestellt. 
Tabelle 2. 
Ansatz 
Ph 
Mehrverbrauch 
3 von n/100 KOH 
n nach 24 Std. 
3 hei 37° 
2 ccm 1 % Chloracetyl-1 Tyrosin + 1 ccm H 2 O + 0,5 ccm 
Epistylisextrakt I 
7,0 
0,10 
2 ccm 1 % Chloracetyl-1 Tyrosin + 1 ccm HiO + 0,5 ccm 
Kontrollextrakt I 
7,0 
0,00 
2 ccm 1 % Chloracetyl-1 Tyrosin + 1 ccm H 2 O -f 0,5 ccm 
Epistylisextrakt II 
7,0 
0,00 
2 ccm 1 % Chloracetyl-1 Tyrosin + 1 ccm HsO + 0,5 ccm 
Kontrollextrakt II 
7,0 
0,02 
Dieses Ferment läßt sich also nicht mit Sicherheit nachweisen, 
da der Ausschlag zu gering ist. Es wurde nur gerade eben die 
Fehlergrenze erreicht. 
