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Pufferlösung bei Untersuchung des pH-Optimums) und 0,5 ccm Glyzerin¬ 
extrakt. 2mal 0,5 ccm der Ansatzflüssigkeit wurden zu Beginn des Ver¬ 
suches mit n/100 alkoholischer KOH nach Willstätter (Modifikation 
von Waldschmidt-Leitz) bis zum Umschlagspunkt von Thymolphthalein 
titriert Das Gefäß stand auf weißem Untergrund, als Beleuchtungsquelle 
diente eine 100 Watt Tageslichtlampe. Nach Erreichen des Umschlags¬ 
punktes wurde soviel abs. Alkohol zugefügt, daß die Alkoholkonzen- 
tratioin 05 o/o betrug und noch einmal bis zum endgültigen Umschlags¬ 
punkt titriert. Das Mittel aus beiden Titrationen bildete den Anfangswert. 
Der Rest der Ansatzflüssigkeit wurde nach Zusatz von Toluol 24 Stunden 
im Wasserbad bei 38° aufbewahrt, und dann in derselben Weise wieder 
2mal je 0,5 ccm titriert. Die Differenz zwischen Anfangs- und Endablesung 
diente als Maß der Verdauung. Die Polypeptidasen und die Dipeptidase 
wurden nach derselben Methode geprüft. Als Substrat für die Carboxy- 
polypeptidaise diente eine 1 o/ 0 Lösung von Chloracetyl-1 -Tyrosin, für die 
Aminopolypeptidase eine 1 o/„ Lösung von 1 -Leucvl-Glycyl-Glycin und für die 
Dipeptidase eine 1 o/o Lösung von Glycyl-Glycin, alle in Kaliumzitratpuffer. 
Die Lipase wurde stalagmometrisch nach R o n a und Michaelis mit 
Tributyrin als Substrat gemessen. Der Ansatz bestand aus 50 ccm gesättigter 
und mit Phosphatpuffer versetzter Tributyrinlösung und 0,5 ccm Glyzerin¬ 
extrakt. Die Lipaseeinheiten sind ausgerechnet als Quotient zwischen der 
Abnahme der Tributyrinkonzentration in Prozenten und der Zeit in Minuten 
(siehe Schlottke 1935, S. 373). 
Die Amylase wurde durch die Bestimmung reduzierender Zucker nach 
Hagedorn- Jensen in der Modifikation von Issekutz und Both 
gemessen. Der Ansatz bestand aus 5 ccm 1 o/ 0 Lösung von lösl. Stärke in 
Wasser, die vorher auf 100 0 erhitzt worden war, dazu 2 ccm Phosphatpuffer 
und 0,5 ccm Glyzerinextrakt. 3 ccm der Ansatzflüssigkeit wurden sofort 
nach dem Ansetzen titriert, der Rest wurde mit Toluol versetzt und 5 Stun¬ 
den im Wasserbad bei 38 0 aufbewahrt und dann noch einmal in derselben 
Weise der Glukosegehalt bestimmt. Nach derselben Methode wurde die 
Lichenase gemessen. Als Substrat diente eine 0,1 o/o Lösung von Lichenin *). 
Der Ansatz bestand aus 5 ccm Licheninlösung, 2 ccm Phosphatpuffer und 
0,5 ccm Extrakt. Auch hier wurde der Gehalt an reduzierenden Zuckern 
in 3 ccm der Ansatzflüssigkeit sofort nach dem Ansetzen und nach 5stün- 
digem Aufenthalt im Wasserbad bei 38 0 bestimmt. 
Die Proteasen. 
Daß eine kräftige Proteinase in der Mitteldarmdrüse der 
Spinnen nachgewiesen ist, wurde bereits in der Einleitung erwähnt. 
Es ist aber lediglich von ihr bekannt, daß sie bei alkalischem und 
auch bei saurem Medium wirksam ist. Man schloß daher auf das 
Vorhandensein eines Pepsins und eines Trypsins. Da aber zum 
*) Für die Überlassung des Lichenins bin ich Herrn Prof. Karrer- 
Zürich zu großem Dapk verpflichtet. 
