P. Nolf. — De la nature du complément hémolytique. 
Cette expérience démontre, en confirmation des précédentes, 
que l’élément actif de la fraction albumine doit être rangé 
parmi les substances protéiques les plus solubles du plasma. 
Elle échappe à la précipitation par les acides faibles en milieu 
dilué ; elle échappe aussi à la précipitation par le chlorure 
sodique à demi-saturation et même aux 2 / 3 de saturation. 
Dans le phénomène d’hémolyse, elle se caractérise par son 
affinité pour les éléments actifs de la fraction globuline. J’ai 
montré précédemment que ceux-ci paraissent correspondre à la 
thrombine ou à ses constituants. S’il en est ainsi, l’affinité prin¬ 
cipale du fibrinogène et de l’élément actif de la fraction albu¬ 
mine, affinité qui les caractérise au point de vue fonctionnel, 
est la même. 
La différence qui sépare du fibrinogène l’élément actif de la 
fraction albumine, c’est la plus grande solubilité de ce dernier et 
aussi la solubilité du complexe qu’il forme par son union avec 
la thrombine. 
Or, l’étude des substances colloïdales de composition chi¬ 
mique simple, tels les hydroxydes et les sulfures inorga¬ 
niques, nous a appris que ces substances peuvent donner des 
solutions de stabilité très diverses, suivant le procédé qui a 
servi à les préparer. 11 paraît démontré que ces différences de 
stabilité sont principalement dues aux dimensions variables des 
micelles colloïdales, micelles plus volumineuses dans les solu¬ 
tions moins stables, moins volumineuses dans les solutions plus 
stables. 
On peut se demander si la différence entre le fibrinogène et 
l’élément hémolytique de la fraction albumine n’est pas de 
même nature; si, en d’autres termes, ce dernier n’est pas une 
substance colloïdale de même origine que le fibrinogène, ayant 
la même signification physiologique, mais plus soluble. Suivant 
cette hypothèse, il y aurait non pas un fibrinogène de grandeur 
micellaire invariable, mais plusieurs ou plutôt une multitude, 
aucune micelle n’étant probablement l’équivalent absolu de sa 
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