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c’est-à-dire des quantités correspondant à des volumes 
égaux de soude titrée, nécessaires pour la saturation, 
donnent pour K des valeurs variables, d’autant plus 
élevées que le nombre d’ions H, par unité de volume, 
est plus grand. 
Si au catalyseur H on substitue la sucrase, en pre¬ 
nant les précautions pour que l’agent actif reste rigou¬ 
reusement constant et comparable à lui-même pendant 
la durée d’une inversion, on reconnaît que les lois de 
l’action sont très différentes (1). 
La vitesse d’inversion est bien proportionnelle à la 
quantité de sucrase, mais pour une même quantité d’in- 
vertine, elle est plus rapide que ne l’indique la loi de 
Wilhelmy; comme l’ont démontré les expériences de 
Victor Henri (2), le sucre interverti, et principalement le 
lévulose, ralentit la réaction d’autant plus que la quantité 
de sucre interverti est plus élevée et que celle du sac¬ 
charose, présent dans la solution, est plus faible. Enfin, 
lorsqu’on étudie la vitesse d’inversion pour des solutions 
de concentrations différentes en saccharose, on trouve 
que pour les solutions diluées la vitesse augmente avec 
la concentration, que pour des solutions de concentration 
moyenne la vitesse est indépendante de la quantité de 
sucre, et que pour les solutions concentrées la vitesse 
diminue à mesure que la concentration augmente. 
(1) Voir Barth, Berichte, 1878, p. 481. — Uuclaux, Ann . de l'Inst. 
Pasteur et Microbiologie, vol. II, p. 136. — Adr. J. Brown, Enzyme 
action. (Transactions of the Chemical Society, 1902, vol. LXXXI, 
p. 373.) Comparer avec C. O’Sullivan et Tompson, Inverlase. (Trans¬ 
actions of the Chemical Society. 1890, t. LVII, pp. 834 à 930.) 
(2) Lois générales de l’action des dia^tases. Paris, 1903, chez 
Hermann. 
