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Tout autres sont les résultats quand le ferment protéoclas- 
tique agit, non sur l’albumen de la céréale, mais sur une solu¬ 
tion d’amylase. 
On sait (*) que la papaïne se comporte à l’égard de la 
zymase comme l’endotryptase de Hahn et de Géret, c’est-à-dire 
qu’elle digère le ferment alcoolique en le rendant inactif. 
L’amylase en solution résiste à ce traitement. Mohr ( 2 ) avait 
déjà trouvé que la trypsine et la papaïne affectent à peine la 
diastase, tandis que la pepsine exerce sur elle une influence inhi¬ 
bante. Avec la trypsine et la papaïne, il y aurait cependant 
activation quand, en l’absence d’amidon, on prolonge le contact 
de ces enzymes avec l’amylase. 
Le savant berlinois borne à quelques lignes sa communication 
à ce sujet. 
Je n’ai pu observer, pour ma part, aucune influence positive 
ou négative du ferment protéoclastique sur l’activité de la 
diastase, soit qu’on l’ajoute à la solution d’amidon en même 
temps que l’amylase, soit qu’on le laisse agir, au préalable, 
pendant plusieurs heures, sur l’enzyme amyloclastique avant de 
procéder à la saccharification. 
Les séries d’essais suivants sont très nettes à cet égard. 
Série /. — Cinq saccharifications parallèles à 37° C. Le 
volume total Y de chaque système = 512 cc 5. Le flacon témoin 
reçoit 2 CC 5 d’une solution à 1 °/ 0 d’une amylase en poudre très 
active. Dans les autres, on introduit, en même temps, 10 centi¬ 
mètres cubes des ferments suivants en solution à 4 °/ 0 : papayo- 
tine Merck, pepsine Witte, pepsine Merck 1, pepsine Merck IL 
Les courbes de toutes ces saccharifications sont identiques. 
K.10 6 varie entre trente et cent quatre-vingts minutes, de 9060 
à 11866. 
( 4 ) Centralbl. fur Bakt. und Parasitenkunde , II. Abt., 1912, 34, p. 8. 
( 2 ; Jahr. der Vermchs und Lehranstalt für Brauerei in Berlin , 1911, 14, p. 69. 
