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\ gramme de la même amylase A et 2 gr 5 de papaïne Merck; 
1 gramme d’amylase en poudre B ; 
i gramme de l’amylase B et 2 gr 5 de papaïne Merck. 
Deux groupes de quatre saccharifications ont été exécutées 
ensuite, en une même série, respectivement avec 10 et 25 centi¬ 
mètres cubes des liqueurs filtrées claires. 
On n’a pas noté de différences dans les valeurs de K.10 6 trou¬ 
vées pour les transformations exécutées par les amylases agissant 
seules et par les amylases soumises à faction de la papaïne. 
On voit donc que dans un extrait de malt ou dans les 
diastases en poudre obtenues par l’alcool, le ferment amylo- 
clastique est à l’état libre, du moins sans combinaison avec une 
protéine, tandis que dans l’albumen des céréales et du malt, la 
majeure partie se trouve à l’état d’un complexe inactif, associée 
à des protéines que la digestion par la papaïne sépare de la 
diastase. 
B . — Action de la pepsine chlorhydrique sur l'amylase. 
L’inactivité de la pepsine à l’égard de l’amylase peut pro¬ 
venir de l’absence d’acide chlorhydrique. C’est ce que l’expé¬ 
rience suivante démontre. 
A cause de faction inhibante exercée par l’acide sur la dias¬ 
tase, j’ai opéré en présence d’une acidité chlorhydrique qui, 
sans annihiler l’activité du ferment amyloclastique, permet 
cependant aux protéases d’agir sur des flacons de fibrine du 
sang fraîchement préparée. 
Série L — Six saccharifications parallèles : A, B, C, 0 , E, F. 
Y = 520 centimètres cubes. 
A reçoit 5 centimètres cubes d’une solution d’amylase en 
poudre à 0.5 %; le contenu des autres flacons est additionné 
en même temps de 7 CC 5 de HCl N / 10 ; enfin C est additionné 
