— 437 — 
Tous les milieux E sont alcalins à la phénolphtaléine ; les 
milieux F sont redevenus acides à cet indicateur. La neutralisa¬ 
tion des radicaux C0 2 H appartenant à la diastase produit un 
composé absolument inactif; l’activité ne réapparaît partielle¬ 
ment que lorsque le côté acide de la molécule d’amylase est 
rétabli. 
Dans les séries III et V, la comparaison entre les chiffres des 
colonnes D et A décèle une accélération en faveur de D ; mais 
cet accroissement ne provient pas d’une activation due à l’amino- 
acide, car il aurait dû se retrouver aussi dans les milieux B. Il 
est attribuable au fait que le mélange d’amidon, de diastase, 
d’acide et d’amino-acide réalise un milieu presque neutre au 
méthylorange. 
Dans les séries suivantes, on reconnaît qu’une solution éten¬ 
due d’ovalbumine fraîche se comporte, dans son ensemble, 
comme les amino-acides. Il en est de même du blanc d’œuf coa¬ 
gulé : celui-ci a été employé sous forme d’une suspension 
assez fine pour pouvoir traverser le papier à filtrer. On s’est 
assuré, au préalable, que dans les conditions de ces expériences 
la solution d’albumine fraîche n’exerçait, par elle-même, aucune 
action saccharifiante. 
Série VIL — Six saccharifications parallèles : A, B, C, Ü, 
E, F; Y = 530 centimètres cubes, dont 5 centimètres cubes 
d’une solution à 1 °/ 0 de diastase en poudre ; le contenu de B 
reçoit 25 centimètres cubes d’une solution de blanc d’œuf frais; 
le contenu de C, 7 CC 5 d’une solution de HCl N / 10 ; le contenu 
de D , 7 CC 5 d’une solution de HCl N / 10 et 17 cc 5 de la solution 
d’ovalbumine ; le contenu de E, 7 CC 5 d’une solution de 
. NaOH N / 10 ; le contenu de F, 7 CC 5 d’une solution de NaOH N /io 
et I7 CC 5 de la solution d’ovalbumine. 
Les résultats sont très nets. 
Le rôle de tampon entre l’amylase et les ions H* ou fOH)' 
est moins efficace que chez les amino-acides à poids moléculaire 
peu élevé, mais il n’en est pas moins net. 
