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rentre dans les mêmes limites que celui de la protoalbumose de 
Pick. Les diverses protéoses, qui font partie de l’ancienne deu- 
téroalbumose de Kühne (thioalbumose, synalbumose, etc.], 
provoquent au contraire le bleuissement de la solution d’or 
colloïdal en l’absence de toute addition de chlorure de sodium. 
L’hétérôalbumose et la protoalbumose sont précipitées par 
une solution ammoniacale de sulfate de clupéine. Les protéoses 
dérivées de la deutéroalbumose ne le sont pas. 
L’acide sulfochondroïtique en milieu acétique précipite encore 
à la dilution de I pour 7500 l’hétéroalbumose, la protoalbu¬ 
mose et la synalbumose, mais pas la thioalbumose. Ce réactif 
ne précipite ni la deutéroalbumose a, qui ne renferme pas de 
synalbumose, ni la deutéroalbumose (3, dont la teneur en synal¬ 
bumose n’atteint pas un degré suffisant pour permettre la 
réaction à cette dilution. 
La thioalbumose a une teneur en soufre supérieure à celle 
des autres protéoses. Traitée par la soude caustique et l’acétate 
de plomb, elle se colore en noir intense, tandis que les autres 
protéoses ne prennent, dans ces conditions, qu’une teinte plus 
ou moins brunâtre. La thioalbumose renferme donc une pro¬ 
portion relativement élevée de soufre labile. Elle dévie davan¬ 
tage la lumière polarisée que les autres protéoses. 
La synalbumose a une teneur en azote inférieure à celles de 
la thioalbumose, de l’hétéroalbumose et de la protoalbumose. 
Sa teneur en hydrogène dépasse légèrement celle des trois autres 
protéoses ou groupes de protéoses isolés par la méthode de 
Pick. Elle dévie dans une bien moindre mesure la lumière 
polarisée que l’bétéroalbumose, la protoalbumose et surtout la 
thioalbumose. La synalbumose présente une intense réaction de 
Molisch. Ni l’hétéroalbumose ni la protoalbumose ne donnent 
cette réaction. 
Les diverses protéoses possèdent un pouvoir réfractométrique 
plus élevé (|ue celui de l’eau. Les différences constatées à ce 
propos entre ces protéoses ne sont ni bien considérables ni 
bien nettes. 
