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Il est donc évident que le groupe pyrrolique qui entre 
en constitution de Fu r o c h r o m e possède les mêmes 
propriétés spectroscopiques que le pyrrol ordinaire 
polymérisé et tout à fait différentes de celles de 
l'urobiline, soit fébrile, soit hémopyrrolique. Or, déjà 
1' examen spectroscopique lui-même exclut la possibilité de transfor¬ 
mer l'urobiline en urochrome et vice-versa , contrairement à l'affir¬ 
mation des auteurs italiens et anglais. 
Produits sulfurés provenant de la décomposition de 
l'u r o c h r o m e. 
2. Recherche de la cystine et de la cystéine. Déjà 
les recherches préliminaires 1 ) ont démontré que l’urochrome contient 
68% de soufre, légèrement lié par rapport au total. 
Ce soufre se détache facilement sous Faction de la soude causti¬ 
que bouillante et de l'acétate de plomb à l'état de sulfure de plomb. 
Or, il est question de savoir quel est ce groupe de corps chi¬ 
miques, contenant une quantité aussi remarquable de soufre facile 
à détacher? 
En comparant, d’après les recherches de K. H. A. Mörner 2 ), 
la quantité du soufre facilement détachable avec le soufre total dans 
les corps protéiques, on peut s'assurer, si la molécule albuminoïde 
contient cet élément à l'état de cystine seulement ou à l'état de 
combinaison d'une autre nature chimique. 
Les nombreuses analyses quantitatives de cet auteur constatent 
que la cystine pure ainsi que le groupe cystinogène de l'albumine 
(„cystingebende Gruppe“), traités par les alcalis bouillants en pré¬ 
sence d'acétate de plomb, détachent à l'état de sulfures alcalins non 
pas le soufre total, mais une partie seulement, savoir 75%. Par con¬ 
séquent, afin de calculer de la quantité du soufre noircissant les 
sels de plomb, obtenu d’un albuminoïde quelconque, le soufre de 
cystine, il faut la multiplier par 4 / 3 . 
Si le rapport centésimal du soufre cystinique au soufre total 
monte à 100 ou peu s'en faut, d'après Mörn er, il n'existe qu’un 
seul mode d'agencement du soufre, savoir — exclusivement celui que 
0 p. 805. 
2 ) K. H. A. Mörner. Zur Kenntniss der Bindung des Schwefels in den Pro¬ 
teinstoffen. Zeitsch. f. phys. Chem., vol. XXXIV, p. 207. 
