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Grund der Nägelischen Anschauungen uns vor- 
stellen, daß mehrere Eiweißmizelle untereinander 
von verschiedener chemischer Konstitution, zu 
Eiweißmizellarverbänden zusammengetreten sind. 
Es können auch verschiedene Eiweißmoleküle zu 
Eiweißmizellen zusammentreten, ebenso können 
auch die verschiedenen Mizelle eines Mizellar- 
verbandes untereinander verschiedene Größe und 
verschiedenen Aufbau besitzen. Ferner können 
auch die verschiedenartigsten Mizelle oder auch 
Mizellarverbände — also z. B. Eiweiß, Kohlen- 
hydrate, Fette, Lipoide usw. — zu einem größe- 
ren Mizellarverband — Protoplasma — zusammen- 
treten. Wir: sehen also, daß die Nägelische 
Theorie mit unseren heutigen Anschauungen über 
die Heterogenität des Protoplasmas nicht im 
Widerspruch steht. Daß sie die Anschauungen 
über den Bau des Eiweißmoleküls usw. nicht be- 
rührt, ist klar, denn sie hat ja mit dem chemi- 
schen Aufbau nichts zu tun, da das Mizell ein 
Molekülverband, die Mizelle Molekülverbände 
sind. Dadurch wird die Mannigfältigkeit der 
Eiweißkörper z. B. noch erhöht, da im Eiweiß- 
mizell viele Eiweißmoleküle in chemischem Sinne 
vorhanden sind. 
Wenn wir uns nun vorstellen, daß der Bau- 
stein — hier Baustein nicht im Sinne Abder- 
haldens — der Eiweißmizellarverbände das art- 
eigene Eiweißmizell ist, so können wir es uns 
auf Grund dieser Annahme sehr gut denken, daß 
aus arteigenen und vielleicht auch außerdem aus 
nicht artspezifischen Mizellen die organeigenen 
Eiweißbausteine — Organeiweißmizellarverbände 
— aufgebaut sind. Die Organeiweiße können nun 
untereinander, d. h. die Organeiweiße verschiede- 
ner Arten, aber ein und desselben Organs, einen 
derartig gleichartigen Aufbau besitzen, daß sie 
von darauf eingestellten Fermenten (organspezi- 
fischen Fermenten) aufgespalten werden. Daß 
wir bezüglich des Aufbaues einzelner Organe ver- 
schiedener Arten eine gewisse Ähnlichkeit in 
chemischer Beziehung wohl annehmen dürfen, 
geht wohl aus ihrem ähnlichen histologischen 
Aufbau, und aus ihren ähnlichen Funktionen 
hervor. Bei der Koagulation, der physikalischen 
Zustandsänderung (Überführung hydrophiler Kol- 
loide in hydrophobe) ist es wohl denkbar, daß das 
Gefüge der Mizellarverbände (Mizelle in dem 
Mizellarverband) so gefestigt wird, daß die art- 
spezifischen Antikörper vom Typus der Präzipi- 
. tine das arteigene Eiweißmizell nicht mehr fassen 
können. Das Präzipitin ist bezüglich seiner Wir- 
kung an einen ganz bestimmten physikalischen 
Zustand des Antigens gebunden. Die organ- 
spezifischen Abwehrfermente stellen andere An- 
forderungen an den physikalischen Zustand des 
Substrates. 
Die- interferometrische Methode zum Nach- 
weis der Abwehrfermente beruht, wie oben an- 
gegeben, darauf, daß die Konzentrationszunahme, 
die das Serum durch die Auflösung der beim 
fermentativen Abbau der Trockenorgane gebil- 
Hirsch: Die Anwendung der Interferometrie auf biologische Probleme. Fe 
- konnten wir, 

= [vis heer: 
deten Peptone erleidet, mittels des - 
meters festgestellt wird. Ich konnte zeigen, 
man auch den Abbau eines Organpeptones, das 
durch partielle Hydrolyse des betreffenden Or- 
ganes gewonnen wird, mittels des Interferometers 
nachweisen kann. Hier liegen die Verhältnisse 
so, daß durch. die fermentative Spaltung eine : 
Hydrolyse eintritt. Unter Aufnahme eines Mole- 
küls Wasser wird die Bindung zwischen zwei — 
Molekülen Aminosäuren aufgespalten. Es war | 
schon vor längerer Zeit von Obermayer und Pick — 
nachgewiesen worden, daß durch tryptische Ver 
dauung der Brechungsexponent des Verdauungs- 
gemisches erhöht wird. Fermente wie Emulsin, 
Diastase und: Pepsin lassen das Refraktionsver- 
mögen für Natriumlicht unbeeinflußt, während 
Bakterien es vermindern. Die Befunde von Ober- - 
mayer und Pick bezüglich des Trypsins und Pep- — 
sins konnte ich bestätigen. Ließ ieh z. B. Pepsin 
auf Serumeiweiß einwirken, so fand ich ebenfalls, 
daß sich das Brechungsvermögen für Natrium- 
licht in keiner Weise änderte. Ich habe nun die 
Bestimmung auch für das rote und blaue Licht 




































. des Wasserstoffspektrums ausgeführt und gefun- 
den, daß sich für Licht dieser Wellenlängen das 
Brechungsvermögen ändert. Ich glaube, diese Er- 
scheinung so erklären zu dürfen, daß durch die 
Wirkung des Pepsins im Eiweißmolekül vorhan- — 
dene Anhydridringe aufgespalten werden, eine — 
Annahme, zu der auch Plimmer neigt. Diese = 
Ausspaltung verursacht wohl eine konstitutive — 
Änderung des Eiweißmoleküls, die auch eine yol- — 
lige Änderung seiner Eigenschaften (Koagula- — 
tionsvermögen) bewirkt. Aber diese Änderung 
ist so geringfügig in bezug auf die große Mole- 
kulargröße der Eiweißkörper, daß sie keine mit 

unseren : Apparaten meßbare Änderung des 
Brechungsvermögens für Natriumlicht hervor- 
ruft. Dagegen ist die Änderung der Dispersion 
so groß, daß wir sie feststellen können. Auch 
mittels des Interferometers konnte keine Ände- 
rung der Refraktion durch Pepsinwirkung beob- 
achtet werden. Bei einer tryptischen Verdauung Ks 
in Übereinstimmung mit Ober 
mayer und Pick eine Änderung des Brechungs 
vermögens sowohl mittels/ Ides Refraktomete 
als auch mittels des Interferometers nach- 
weisen. Es war wohl anzunehmen, daß die 
hydrolytische Spaltung des verdauten Eiwei 
körpers die Ursache der Refraktionserhöhung ist. 
Ein exakter Beweis für diese Annahme war noe 
nicht erbracht. Die klassische Spektrochemie E t 
Führen kann. ee en an 
Aminosäuren und Polypeptiden ließen uns ein 
zahlenmäßigen Wert für den Einfluß finden, den 
die Aufnahme eines Moleküls Wasser Det .der — 
hydrolytischen Spaltung eines Dipeptides auf das 
Brechungsvermögen ausübt. Weitere Unter- 
suchungen an Polypeptiden machten uns mit d 
Einfluß der Aufnahme von mehreren Molekülen 
