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men der Steigerung der Gerinnungstemperatur 
als Ordinaten auf, so erhalt man in der Tat den 
fiir Adsorptionen als charakteristisch angesehenen 
linearen Verlauf (Fig. 2). Wir werden auf diesen 
Fall noch zuriickkommen. 
Mit fortschreitender Erfahrung zeigten sich 
jedoch immer deutlicher die Sondergesetzlich- 
keiten und die Abweichungen der allgemeinen 
Eiweißchemie von den Erscheinungen in der Kol- 
loidchemie. Die Fällbarkeit der Eiweißkörper 
durch Kationen erfolgte nicht nach steigender 
Wertigkeit — das einwertige Silberion wirkte 
ebenso stark wie etwa das dreiwertige Ferri- oder 
Aluminiumion — die sogenannte isoelektrische 
Reaktion (W. B. Hardy, L. Michaelis) erwies sich 
als unabhängig von dem kolloiden Charakter des 
betreffenden Körpers, die Aufnahmsfähigkeit der 
Proteine für Säuren, Basen und Salze zeigte sich 
als fest begrenzt usf. So kam es zu einer 
Lockerung der Verbindung mit der Kolloidehemie 
und zu einer stärker ausgesprochenen Selbstandig- 
keit der allgemeinen Eiweißchemie, wobei diese 
immer mehr an die physikalische Chemie ein- 
facherVerbindungen angeschlossen werden konnte. 





—+t> Zuge eizte Loupe 
907 002 003 004 005 
Fig. 3. Verlauf der Bindung einer konstanten Menge 
‘Sdure bei Zusatz von wachsender Menge Lauge. 
Ordinate: Die gebundene Lauge. 
Abszisse: Die zugesetzte Lauge. 
JE 
Durch das Zusammenwirken physikalisch- 
chemischer Methoden insbesondere mit der elek- 
trometrischen Jonenmessung sind die Beziehun- 
gen der Eiweißkörper zu Säuren und Basen in 
ihren Hauptzügen aufgeklärt worden. Sie bilden 
mit diesen Salze vom Typus der Ammonium- be- 
ziehungsweise Karbonsäureverbindungen, - wobei 
im ersten Falle positive, im zweiten negative 
Eiweißionen entstehen. — Schematisch kann dies 
‚folgendermaßen dargestellt werden: 
1. COOH: R: NH, + HCl =[COOH-R- NH,]+. 6 
2. NH,R-COOH+Na0H 
— [NH,:R:C00]-. Na + H,01 
Wir wollen nun diese Salzbildung beim Eiweiß 
etwas näher ins Auge fassen. Versetzt man etwa 
eine konstante Menge einer starken ‚Säure mit 
wachsenden Mengen einer Base, so wird der fol- 
gende Bindungsverlauf (Fig. 3) resultieren, wenn 
als Ordinate die gebundene, als -Abszisse die zu- 
gesetzte Base aufgetragen wird. 
sämtliche zugesetzte Base neutralisiert, nach Ab- 
sättigung der S6ure verläuft die Bindungskurve 
‚horizontal. Man kann nun auch am Eiweiß mittels 
‘gehalt proportional ist. 
600 berechnen. 
kann. 
Herzig und. Landsteiner methyliertes 
trotzdem dessen 
Anfangs wird 
































H- a Scan (Glales daß Se von ein 
bestimmten Eiweißmenge aufgenommene | Sa re 
(oder Lauge) ein charakteristisches nicht über- 
schreitbares Maximum aufweist, das dem Prot 
So beträgt die von 1 
reinem Serumalbumin gebundene optimale Men 
1,66 Millimol Salzsäure bzw. 2,4 Millimol Natro: 
lauge. Die Bindungskurve hat stets die in Fig. 
wiedergegebene Form, welehe nur im Anfang 
stück mit der Bindung einer starken Base (Fi ig. 
zusammenfällt. 
Aus der höchsten von 1000 mg Seren 
gebundenen Menge von 1,66 Millimol HCl würde 
sich das Äquivalentgewicht des Serumeiweiß mit 
Würde nur ein Säuremol 
einem Mol Eiweiß in Verbindung treten, d 
wäre 600 zugleich das Molekulargewicht des Ss 
rumalbumins. Analog würde sich aus dem 
genommenen Laugenmaximum ein Äquivalent, 
gewicht von 420 berechnen, dessen Verschieden- 
heit vom Säurewert schon änzeigt, daß nicht 
beiden Fällen nur ein Mol Säure oder Tas 
einem Eiweißmol in Reaktion tritt. In Wirkli 
keit ist aus zahlreichen Gründen das. Molekular 
gewicht von Serumeiweiß weit höher anzusetzen. 
Bei verschiedenen Proteinen können 10—20 Säur 
mole auf ein Proteinmolekül bei dessen maxima | 



Fig. 4. Verlauf der Bindung einer one Me 
Eiweiß bei ‚Zusatz von Salzsiiure. 
Regel noch «viel a Dice dar 
anzunehmen. Für eine soiche Zahl dersel 
reichen jedoch die ‘endstiindigen Amino- 
Carboxylgruppen nicht aus, es müssen “noc! . a 
fahrung let. Mae EN die Eiweiß 
ds salpetriger Säure unter SE 

Hesamidonreteind zeigen noch « ein 
m 
Ebenso. behält ein en ay “Method 
beträchtliches — Bindungsvermogen — 
endstindige Carb 
verestert sind, Hält man unter ne 

