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anhydridartig 
Das würde folgendes Reak; 
welche die - Amino- ‘und die 
zweier anstoßender Aminosäuren 
erkettet enthalten. 
2 H 
er. Here ne ren 
jet] | INCL] 
H O H (0 
A + NaOH = — N=C—....... + H,0 
Os = O-Na 
- Bei fortschreitendem Säure- oder Laugenzusatz 
würden also eine Anzahl Säure- oder Laugen- 
 moleküle in das Eiweiß eintreten, das somit gleich 
_ einer mehrwertigen Base oder mehrbasischen 
"Säure reagiert. Wie bei einer solchen werden im 
’rotein zunächst die stärksten basischen oder 
aurenValenzen, dann die schwächeren und zu- 
letzt die schwächsten abgesättigt. Nach Absätti- 
ung der stärksten basischen Valenzen werden 
ie nächsten zugefügten Säuremole 
mehr so festgehalten, also zunehmend hydro- 
tisch dissoziieren und diese hydrolytische Disso- 
iation wird erst im Uberschusse der Säure (bzw. 
r Lauge) ganz zurückgedrängt.. Darauf beruht 
ie stetige Abrundung der Bindungskurve des 
- Proteins (Fig. 4) bei höherem Säure- oder Laugen- 
_zusatz. Diese Erfahrungen lassen sich auch fol- 
gendermaBen ausdrücken: = 
„Das Eiweiß bildet mit wachsender Säure- oder 
lkalizugabe Salze mit positiven oder negativen 

indung ansteigt und ein Maximum erreicht, so- 
bald alle seine verfigbaren basischen, oder sauren 
oa Valenzen abgesättigt sind.“ 
Gegen diese Auffassung hat. sich in neuerer 
I" X T. B. Robertson gewendet, welcher die Säure- 
und Laugenaufnahme durch Eiweiß nicht als 
 Salzbildung unter Dissoziation freier Säure- oder 
| M etallionen, z. B. Cl bei HCl oder Kaliionen bei 
OH, sondern als Zerfall in zwei entgegen- 
- deutet, wobei die Säure- bzw. Metallionen in orga- 
nische Bindung treten sollen. Diese Anschauung 
rscheint durch die experimentellen Ergebnisse so- 
vohl der elektrischen Überführung und Leitfähig- 
eitsbestimmung, als auch insbesondere dursh die 
ekte potentiometrische Ionenmessung widerlegt. 
TT. 
Die Konsequenzen der vorgebrachten Auf- 
assung werden sehr deutlich, wenn wir die Ver- 
ältnisse bei der Proteinionenbeweglichkeit etwas 
äher betrachten. Wir können uns dabei auf 
rsuchungen ‚stützen, welche R. Wegscheider 
18 Jahren, unter Benutzung der umfang- 
en Studien G. Bredigs betreffend die Stöchio- 
trie der Ionenbeweglichkeit, über die Beziehun- 
ı von Beweglichkeit und Wertigkeit organi- 
er. Anionen gleicher Atomzahl angestellt hat. 
| > gender Atomzahl abnimmt und daß bei gleicher 
| Atomzahl die Beweglichkeit zusammengesetzter 
- Ionen at der Dis reer eS der Anzahl der pee 
nicht - 
Eiweifionen, deren Wertigkeit mit zunehmender 
esetzte Proteinionen am Orte der Peptidbindung- 
-säure bis zu 0,02 
Di ese lehren, daß die Ionenbeweglichkeit mit stei- | 
eißchemie, - 913 
steigt. Dieser Anstieg sollte, da im gleichen elek- 
trischen Felde die treibende Kraft für Ionen 
gleicher Atomzahl gemäß der Anzahl ihrer Ladun- 
gen wächst, proportional der Wertigkeit erfolgen. 
Ein Beispiel für dieses Verhalten bieten in der 
folgenden Tabelle (nach Abbot und Bray) die 
Pyrophosphorsäureionen, während die Beweglich- 
keit der Orthophosphorsäureionen mit steigender 
Wertigkeit gegen die einfache Proportionalität 
deutlich zurückbleibt. 
H,PO4'.....26,4 HgP,07".....41,6 
HPO7>22. 53,0 HIP, Owes. 59,7 
PO 22 69,0 PONTE, 81,4 
Zieht man die merkliche Abnahme der Atom- 
zahl (um die H-Ionen) mit steigender Wertig- 
keit in Betracht, dann spricht auch das Beispiel 
der Pyrophosphorsäure dafür, daß zusammen- 
gesetzte Anionen gleicher Atomzahl mit steigen- ~ 
der Wertigkeit nicht proportionalen, sondern 
etwas niedrigeren Anstieg der Beweglichkeit auf- 
weisen. In der Tat fand Wegscheider ein solches 
Verhalten allgemein bei organischen Anionen 
gleicher Atomzahl. Bei solchen ist das 2-wertige 
nicht 2mal, sondern im Mittel 1,78mal, das 
dwertige Ion nicht 3mal, sondern 2,42mal be- 
weglicher als das entsprechende einwertige Anion. 
Beim Eiweiß liegt die Sache so, daß wir jeden- 
falls einen Anstieg der Beweglichkeit der Pro- 
teinionen mit zunehmender ‚Wertigkeit erwarten 
müssen. Da es sich hier um Ionen mit gewalti- 
ger Atomzahl handelt — dieselbe beträgt schon 
bei den restlos aufgeklärten einfacheren. Protami- 
men A. Kossels um 300 —, so wird die Beweg- 
lichkeit derselben selbst bei hoher Wertigkeit eine 
relativ geringe sein, wobei noch eine gewisse aus 
Reibung, Quellung und Hemmung der Alkohol- 
fallbarkeit zu erschließende Hydratation mitwir- 
ken dürfte. Bei der Aufnahme von Säure durch 
Eiweiß wird die Atomzahl der Proteinionen ent- 
sprechend den eintretenden H-Atomen vermehrt, 
bei der Bindung von Lauge für jedes Basen- 
“aquivalent um ein H-Atom vermindert, doch wird 
diese Änderung infolge der gewaltigen. Atomzahl 
der Proteine kaum merklich ins Gewicht fallen. 
Es gibt verschiedene Möglichkeiten (s. a. d. 
folgenden Absatz), die Proteinionenbeweglichkeit 
zu bestimmen. Für das Säureeiweiß erwies sich 
der folgende Weg als gangbar. Eine einprozen- 
tige Lösung von Serumalbumin darf als 14/1000 
molarer oder vielleicht noch niedrigerer Konzen- 
tration angesehen werden. Bei Zusatz von Salz- 
der potentiometrisclen Bestimmung der Cl-Ionen 
als frei von Komplexionen und jedenfalls nicht 
erheblich ‚stufenweise dissoziiert. Es stellt dann 
bei bekanntem Gehalt an H° und Cl’, cp und 
cc), die Differenz coı—cp; die auf das Protein- 
chlorid entfallenden Cl-Ionen oder die Normali- 
tät der Proteinionen dar. Da nun die Leitfähig- 
keit x» die Summe der auf.die einzelnen Jonen- 
gattungen entfallenden Leitfähigkeiten darstellt, 
so ist 
*= CH: UH + col’ TC + (cl — CH) * UProtein- 

n erweist sie sich auf Grund 


