
uns ‚gefundenen Beweglichkeiten und. 
tie zea 
2,4 2,4 
nach der . Stockes-Einsteinschen Formel Durch- 
messer und Volumina berechnet. Dabei ergab sich 
Dy = 1,32 wu und Dir = 1,68 un entsprechend etwa 

dem amikronischen kolloiden Gold Zsigmondys. 
Die Volumina waren Vy = 1,211 : 10-2! und 
E Vu 2,478 : 1072! cm*, also praktisch für. Ka- 
po seinat II das Doppelte des Volumens von I, in 
er ausgezeichneter Übereinstimmung mit der von 
uns angenommenen Konstitution dieser Ionen. 
Das Verhältnis unserer Kaseinate zueinander 
und zu denjenigen bei hoher Laugenbindung 
wird durch den folgenden Versuch beleuchtet. 
Wird das etwa durch Sättigung von N/ioo Lauge 
mit Kasein gebildete Na;[Kasein .. Kaseinat]’’’ 
fortschreitend mit Lauge derselben Konzentration 
verdünnt, so wird das komplexe Kaseinat II in 
das einfache Naz;.Kaseinat’’  übergeführt, was 
mit einer nur mäßigen Erhöhung der Leitfähig- 
keit einhergeht, da der Beweglichkeitsunterschied 
der beiden Ionen nicht bedeutend ist. 
Laugenzusatz 
„höherer 
Sobald je- 
weitergetrieben wird, 
Wertigkeit ent- 
doch der 
müssen Kaseinationen 

60 
58 


56 









60 
Fig. 8. Zunahme der Leitfähigkeit einer Kaseinlösung 
mit zunehmendem Laugenzusatz. 

stehen und ein jäher Anstieg der Äquivalentleit- 
fähigkeit (Fig. 8. Von rechts nach links zu lesen.) 
wird die Folge sein. Selbstredend muß der an- 
fangs allerdings geringe Laugenüberschuß ge- 
messen und in Rechnung gezogen werden. 
Zusammenfassend können wir sagen, daß bei 
be niederem Laugenzusatz Bildung von Kaseinaten 
; eines relativ einfachen. Typus, bei höherem Er- 
| schließumg zahlreicher saurer Valenzen und Auf- 
3 : treten hochwertiger Eiweißionen erfolgt. Diese 
e Andeutungen mögen ‘genügen, nur eine bemer- 
kenswerte Erscheinung sei noch angeführt. Wäh- 
rend bei Säurezugabe die aufgenommene Säure- 
menge sofort naeh dem Zusatz konstant bleibt, 
nimmt die vom Eiweiß aufgenommene Lauge 
schon bei mäßigen Konzentrationen mit der Zeit 
zu und diese Zunahme kann in 24 Stunden selbst 
40% des Anfangswertes erreichen. Da die Pep- 
_ tidbindung nur in der Enolform mit der Badge 
reagiert, 



—C—N— > —C=N— 
Ketoform | I 4 
=H = ©, OH 
Enolform 

früh erkannt an dem Einflusse, den die Salze 
- Fig. 9. Bindung des Oplerios an Eiweiß beim Zu 
; Abszisse: 































so ist anzunehmen, daß dem petlicheng A 
der Laugenbindung eine solche Umlagerung 
der Peptidverkettung entspricht. Eine anal 
Tsomerie in der en ist Pe im 
worden. 
Die bisherigen Ausführungen waren en “= 
zen der Proteine mit Sauren und Basen gewidmet. 
Es ist nun von Interesse, diesen Erfahrungen 
Beziehungen zwischen Proteinen und Neutra 
salzen gegenüberzustellen. Hier ist die U 
suchung etwas schwieriger wegen der ‘Kile N 
der Salzmengen, die mit dem Eiweiß reagi 
dennoch wurde das Bestehen dieser Beziehu: 
niederen Konzentrationen auf die "Zustands 
rungen von Eiweiß ausüben, so an dem Lis 
vermögen fiir Globuline, der Hemmung von Hitz 
koagulation und Alkoholfällbarkeit, der Reibun 
erniedrigung ‘von Albumin usf. Einen tief 
Einblick gewährten auch hier erst pot 
metrische Ionenmessungen zunächst der Ani 
des zugesetzten Salzes. 
3,0x10”3 



vor Kaliumchlorid E 
Zugesetzte Menge Kaliumehlorid, 
Ordinate: ‚Vom Eiweiß gebundene Chlormenge. 
stab der Ordinate 10 fach ee 
einer Adsorptionsisotherme, aber das. Gle 
für die Chlorbindung aus Chloriden | 
einfachen Aminosäuren Glykokoll und 
bei den, von ae keine Rede; S$ 


tralsalzen zu reagieren vermag. 
schauung, nach welcher Alkali- und Sa 
nebeneinander im Salzeiwei8 vorkommen 
