

























' kurzer Zeit fest wird, stunden- und selbst tage- 
lang flüssig zu erhalten. Begünstieend wirkt 
hierbei rasche Abkühlung des mit der Kanüle 
 entnommenen Blutes auf 0° Auch sonst wird 
| der Gerinnungsvorgang bei höherer Temperatur 
n (37—40 °) beschleunigt, bei niederer deutlich ver- 
_ langsamt. — Leichter und dauernd kann Blut 
an der Gerinnung verhindert werden, wenn Zu- 
satz gewisser, hemmender Stoffe (,Antithrom- 
bine“) erfolgt. 
tierischen Sekreten wie im Schlangengift, be- 
‘sonders im Extrakt der Blutegelképfe, deren 
_ Speicheldrüsen sehr wirksames Antithrombin ent- 
halten. Aus wässerigen Extrakten derselben wurde 
von Jacoby ein relativ gereinigtes Präparat, das 
Hirudin, dargestellt, von dem schon wenige Milli- 
. gramm eine größere Blutmenge an der Gerinnung 
verhindern. 


Von diesen Stoffen wesentlich verschieden und 
in ihrer Wirkungsweise seit den Untersuchungen 
von Arthus und Paget, Hammarsten u. a. aufge- 
| klärt ist die Aufhebung der Gerinnung durch 
| kalkfällende Salze. Die Thrombinbildung kann 
nur bei Anwesenheit ionisierter Ca-Salze statt- 
_ finden; werden die im Blute vorhandenen Kalk- 
# salze (meist CaCle, ferner Ca(HCOs)e) in un- 
| lösliche oder schlecht dissoziierte Verbindungen 
übergeführt (Zusatz von Na-Oxalat, -Fluorid, 
Zitrat), so bleibt die spontane Gerinnung aus. 
Wird hinterher wieder löslicher Kalk 
CaCl, oder CaSO,) zugesetzt, so tritt wieder 
in normaler Zeit die Koagulation ein. Durch 
solche Mittel, z. B. Na-Oxalat, ungerinnbar ge- 
machtes Blut liefert, wenn es längere Zeit scharf 
_ zentrifugiert wird, ein vollständig klares Plasma 
(„Ozxalatplasma“), das aus sich nicht gerinnt, 
| wenn ihm nicht der fehlende Kalk restituiert 
| wird (,,Rekalzifieren“). Setzt man ihm aber 
fertiges Thrombin zu, so gerinnt es je nach der 
| Thrombinmenge früher oder später, auch wenn 
# es noch Oxalat im Überschuß enthält. Denn die 
# Kalksalze sind nur zur Bildung, nicht aber für 
die Wirkung des Thrombins erforderlich. Oxalat- 
plasma ist somit ein (allerdings nicht sehr 
| empfindliches) Reagens auf Thrombin; mit seiner 
Hilfe können wir z. B. nachweisen, daß sich Throm- 
| bin in den meisten frisch erhaltenen Seren vorfin- 
det. Bei der spontanen Gerinnung des Blutes werden 
2 in der Regel größere Mengen dieses Stoffes ge- 
_ bildet, als für die Fibrinfällung verbraucht wer- 
# den. Ihr Überschuß findet sich im Serum vor, 
a wo er allerdings rasch zugrunde geht (durch Um- 
® wandlung in das sog. Metathrombin [Morawitz]). 
> 
auf gerinnbare Fliissigkeiten ein. Sie lassen sich 
| aber ‚„reaktivieren“, wenn man sie 10—20’ mit 
| verdiinnter (1/10) Lauge oder Säure stehen läßt. 
# Nach dem Neutralisieren sind sie oft vorüber- 
_gehend thrombinreicher als im frischen Zustande. 
Von sonstigen Eigenschaften des Thrombins er- 
_ wähnen wir noch seine Hitzeempfindlichkeit (es 
Nw. 1917. 
Solche finden sich in manchen. 
(als - 
gr 
e Klinger: Über die Gerinnung des Blutes und ihre chemischen Grundlagen. 
195 
geht bei 55—60° in 10—20’ zugrunde), die u. a. 
für die frühere Annahme seiner fermentativen 
Natur wichtig war. 
Die Gerinnung beruht auf der Fällung eines 
Eiweißkörpers und wir müssen uns daher fragen, 
wovon Löslichkeit und Fällung der Eiweißkörper 
im allgemeinen abhängen. Hier haben die Unter- 
suchungen H, Herzfelds eine Reihe von Bezie- 
hungen aufgedeckt, die auch für unser Problem 
von Bedeutung sind. Herzfeld konnte nach- 
weisen, daß bei der Lösung, d.i. kolloidalen Ver- 
teilung der Eiweißkörper den Abbauprodukten der- 
selben eine große Rolle zukommt. Die (ultramikro- 
skopischen) Fiweißteilchen bestehen aus einem 
kompakteren Kern, der auf seiner Oberfläche alle 
Stufen der Abbauprodukte, von den höchstzu- 
sammengesetzten (,Albumosen“) und mittleren 
(Peptone, Polypeptide) bis zu den niedersten 
Bausteinen (Aminosäuren) adsorbiert enthält. 
Diese Abbauprodukte sind die eigentlichen Träger 
der Lebensfunktionen, an ihnen spielen sich fort- 
während Veränderungen ab, indem sie teils durch 
Synthese in höhere Stufen, teils durch Abbau in 
tiefere Spaltprodukte übergehen und dement- 
sprechend das von ihnen abhängige Eiweiß in seinen 
wesentlichen Eigenschaften modifizieren. Diese 
Körper finden sich hierbei allem Anschein nach 
nicht als solche, sondern in Form von ,,Salzver- 
bindungen“ (nach Pfeiffer und Modelski), d. h, 
sie enthalten an der NH»-Gruppe der endständigen 
Aminosäure ein Molekül eines Neutralsalzes (meist 
NaCl) in mehr-weniger lockerer Bindung. Als 
solche sind sie leicht in Wasser löslich und 
ermöglichen dadurch die kolloidale Verteilung 
der Eiweißteilehen im Wasser. Werden den- 
selben diese Abbauprodukte auf irgend eine 
Weise entzogen (z. B. beim Erhitzen, Zusatz 
von Alkohol, Dialyse usw.) oder werden sie 
in andere Salzverbindungen umgewandelt (z. B. 
Metallsalze), so tritt die Fällung der Eiweiß- 
teilchen ein. Das gefällte Eiweiß kann nur 
dadurch wieder in Lösung gebracht werden, 
daß wir ihm wieder mit Abbauprodukten 
in genügender Menge besetzte Oberflächen 
schaffen, z.B. durch teilweise Aufspaltung des 
Koagulums mit Alkali, durch Autolyse oder 
künstlichen Zusatz von Abbauprodukten. Diese 
Untersuchungen führten Herzfeld noch auf eine 
zweite, sehr wichtige Rolle der Abbauprodukte; es 
zeigte sich, daß die Aufspaltung (und demzufolge 
auch die Wiederauflösung) von gefälltem Eiweiß 
weit schneller vor sich geht, wenn bereits Abbau- 
produkte zugegen sind; daß somit die Eiweiß- 
abbauprodukte selbst es sind, welche die Proteo- 
lyse anregen und beschleunigen. Sie führen 
hierbei die Aufspaltung meist bis zu jener Stufe, 
auf welcher sie selbst stehen (z. B. Peptone bis 
zur Peptonstufe, Aminosäuren bis zu den tiefsten 
Bausteinen). Auch besteht hier eine gewisse 
Spezifität der Wirkung, die sich darin äußert, 
daß solche Spaltprodukte, die in ihrem chemischen 
Bau dem abzubauenden Eiweiß nahe stehen, dieses 
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