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leichter und schneller aufspalten als fernerstehende. 
So ließen sich jene Wirkungen, die früher den 
sog. proteolytischen Fermenten (wie Pepsin, Tryp- 
sin usw.) zugeschrieben wurden, auf diese 
lösende und abbauende Fähigkeit der entsprechen- 
den Abbauprodukte zurückführen; in der Tat 
konnte nachgewiesen werden, daß die verschie- 
denen Fermentpräparate eine dem Gehalt an Ab- 
bauprodukten proportionale Wirksamkeit besitzen, 
und daß die fermentative Eiweißverdauung durch 
künstliche Gemische von Abbaustoffen nachge- 
ahmt werden kann. 
Wir müssen uns hier auf diese, wenn auch 
etwas knappe Darlegung dieser neuen Auffassung 
vom Bau der Eiweißkörper und der Zusammen- 
setzung ihrer „Lösungen“ beschränken. Der Nach- 
druck liegt hierbei auf den Eiweißabbauprodukten, 
deren auf Hunderte von verschiedenen leicht in- 
einander übergehenden Stufen verteilte Schar-für 
das chemische und biologische Verhalten der 
Eiweißlösungen von ausschlaggebender Bedeutung 
ist. Nicht nur für das früher so geheimnisvolle 
Gebiet der Eiweißfermente, auch für viele Pro- 
bleme des Stoffwechsels, für die Immunitätsvor- 
gänge usw. darf von diesen Vorstellungen ein 
wesentlicher Fortschritt unserer Kenntnisse er- 
wartet werden. 
Kehren wir von dieser Abschweifung zu der 
Blutgerinnung zurück, so treffen wir daselbst 
viele Tatsachen an, welche die soeben entwickelte 
Lehre illustrieren. Wir können aus Fibrinogen- 
lösungen, z. B. aus zellfreien Oxalatplasmen, 
das Fibrinogen durch konzentrierte Salzlösungen 
ausfällen, abzentrifugieren und wieder in 12 % 
NaCl-Lösung auflösen. Derartige Fibrinogen- 
lösurgen sind ein sehr empfindliches Reagens 
auf Thrombin, von welchem schon ganz ge- 
rinee Mengen hinreichen, um sie auszufällen. 
Wir können an ihnen eine Reihe von Beob- 
achtungen anstellen, die uns tiefer in. das 
Wesen des Thrombins hineinführen werden. Zu- 
nächst lassen sie die Notwendigkeit der Abbau- 
produkte für die Lösung von Eiweißkörpern 
deutlich erkennen. Wenn wir nämlich versuchen, 
eine nach der angegebenen Fällungsmethode ge- 
wonnene Fibrinogenlösung durch mehrmalige 
weitere Fällungen und Wiederauflösungen noch 
mehr zu reinigen, so kommen wir zwar zu stets 
reineren, aber auch entsprechend schwerer lös- 
lichen Niederschlägen, bis nach drei- bis vier- 
maliger Fallung ein nahezu unlösliches Fibrino- 
gen erhalten wird. Wir haben mit jeder neuen 
Fällung einen Teil der leichter löslichen Abbau- 
produkte entfernt und so das Fibrinogen immer 
mehr der für seine Wiederauflösung unerläßlichen 
Begleiter beraubt. — Unter den hierbei weg- 
gehenden Abbauprodukten ist eine bestimmte Art 
für uns von besonderem Interesse. Vergleichen wir 
eine Fibrinogenlösung, die nach einer einmaligen 
Fällung erhalten wurde, mit einer durch wieder- 
holte Umfällung gereinigten hinsichtlich ihres 
Klinger: Uber die Gerinnung des Blutes und ihre chemischen Grundlagen. 
Die Natur 
wissenschaften 
Verhaltens gegenüber CaCls-Zusatz, so stellt sich — 
heraus, daß die gut gereinigte Lösung dadurch 
nicht nennenswert beeinflußt wird, während die 
ungereinigte in etwa einer Stunde in typischer 
Weise gerinnt, als ob wir (eine kleine Menge) a 
Thrombin zugesetzt hätten. Es waren somit 
thrombinartige Körper an dem Fibrinogennieder- 
schlag adsorbiert; sie fanden sich daselbst in un- 
wirksamer Form vor, wurden aber aktiv, sobald sie 
sich mit CaCl. verbinden konnten; als solche wir- e 
ken sie nicht mehr lösend, sondern fällend auf die 
Fibrinogenteilchen. Das gereinigte Fibrinogen 
enthält sie nicht mehr; da durch das Reinigungs- 
verfahren in erster Linie Hiweifabbauprodukte 
entfernt wurden, kommen wir schon hier zu der 
Vermutung, daß das Thrombin zu diesen Körpern ° 
gehören dürfte; die betreffenden Abbauprodukte 
werden erst wirksam, sobald sie sich als CaCle- 
Salzverbindungen vorfinden und dadurch in ihrem 
Verhalten gegenüber Wasser, in ihrer Löslichkeit 
und Adsorbierbarkeit usw. bestimmte Veränderun- 
gen erfahren haben. Aus diesem Grunde sind 
ionisierte, d. h. zu Salzverbindungen befähigte 
Ca-Salze für die Thrombinbildung unerläßlich. 
Betrachten wir die übrigen Eigenschaften des 
'Thrombins, speziell die Bedingungen, welche sein 
Auftreten und Verschwinden im Blute oder Serum 
begünstigen oder hemmen, so erhält die Annahme, 
daß es sich um ein polypeptidartiges Abbauprodukt — 
handeln muß, noch manche Stützen. Wir sehen, 
daß alle Faktoren, welche die Proteolyse steigern, 
auch die Thrombinbildung beschleunigen und ver- 
stärken, und müssen daher annehmen, daß das 
Thrombin bei der Gerinnung durch hydrolytische 
Aufspaltung aus höheren Vorstufen entsteht. 
So bewirken viele Aminosäuren und Peptide so- 
wie andere Eiweißspaltprodukte, wie glycochol- 
saures Na usw., die nach dem oben gesagten die 
Eiweißhydrolyse befördern, auch eine Verstärkung 
der Thrombinbildung. Noch weit besser als diese 
niederen Bausteine wirken die chemisch noch 
nicht auflösbaren Gemische verschiedenster Ab- 
bauprodukte, wie sie in wässerigen Organextrak- 
ten, im Wundsekret usw. vorkommen. Das 
Wesentliche der so zahlreichen, die Gerinnung 
fördernden Stoffe, denen man früher einen ganz 
spezifischen Einfluß zuschrieb (Thrombokinase, 
Thrombozym usw.), ist somit in ihrem Gehalt an 
proteolytisch wirkenden Abbauprodukten gegeben. 
Und auch jene Substanzen, bei welchen zunächst 
an eine andersartige, durch chemische Bindungen 
vermittelte Rolle gedacht werden könnte, wie die 
mit Alkohol, Toluol usw. erhaltenen Lipoid-Ex- 
trakte, verdanken ihre starke Gerinnungsaktivität 
hauptsächlich den als Beimengungen in ihnen ent- 
haltenen Abbaustoffen, 
daß sie auf die kolloidalen Oberflächen der Lipoid- 
emulsionen adsorbiert sind, noch eine Steigerung 
ihres proteolytischen Vermögens. Werden die 
Lipoide durch Umfällung immer mehr gereinigt, 
so verlieren sie mit diesen Beimengungen auch 
ihre Wirksamkeit. 
diese erfahren‘ dadurch, 

