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he 80. 8. 1917 
h | _ Wenn gewisse, von Abbauprodukten freie Körper 
wie ölsaures Na in feiner Emulsion die Gerinnung för- 
| dern (Hirschfeld und Klinger), so muß auch diese Wir- 
Kung auf eine Steigerung der Serumproteolyse zurück- 
geführt werden, welche diese Stoffe dank ihren großen 
_ Oberflächen und vermutlich auch durch gewisse che- 
mische Figenschaften (ungesättigte Doppelbindung) 
‘hervorrufen. Dasselbe gilt auch von der durch Stuber 
und Heim näher untersuchten Beschleunigung durch 
Emulsionen von Fetten oder Fettsäuren. 
Auch durch quantitative Bestimmungen der 
mit Ninhydrin reagierenden Stoffe läßt sich nach- 
weisen, daß alle zu den Aktivatoren gehörenden 
| Körper proteolytische Vorgänge steigern, und wir 
| können somit behaupten, daß in dem Eiweißab- 
| bauvermogen das gemeinsame Band gefunden ist, 
| welches diese chemisch so sehr verschiedenen 
| Stoffe zu der einen Gruppe der Aktivatoren ver- 
| einigt. 
Von anderen Tatsachen, welche die Thrombin- 
bildung als einen proteolytischen Vorgang charak- 
terisieren, sei der Einfluß höherer Salzkonzen- 
| tration erwähnt, welche die Hydrolyse und die 
Gerinnung aufhebt, ferner derjenige der Tempe- 
| ratur, deren Erhöhung resp. Herabsetzung ganz 
| gleichsinnig beide Prozesse fördert oder hemmt 
I usw. 
| Das Thrombin ist somit das Ca-Salz eines Poly- 
| peptides, welches durch Proteolyse aus höheren 
Vorstufen entsteht. Hierbei ist als Quelle des- 
selben nicht nur an einen einzigen Körper zu 
denken, an ein ,,Prothrombin“, sondern an die ganze 
ausgedehnte Stufenleiter von Abbauprodukten, 
die zu einem bestimmten (nicht näher bekannten) 
Eiweißkörper gehören; woher derselbe stammt, 
läßt sich zurzeit nicht sicher sagen. Im Blutplasma 
scheint er in größerer Menge nicht mehr vorzu- 
kommen. Die Prothrombine sind somit ver- 
schieden hoch über dem Thrombin stehende 
_ Abbauprodukte; von diesen werden die relativ 
“tiefer stehenden schon leicht und auf geringe 











ı@ hydrolytische Einwirkungen hin in Thrombin 
| übergehen (die Anwesenheit von Ca-Salzen vor- 
.@ ausgesetzt), während die höher synthetisierten 

eine viel stärkere Aufspaltung verlangen, um 
bis auf die Thrombinstufe gebracht zu werden. 
Für die einen reichen schon so geringfügige Mo- 
| mente wie Gegenwart adsorbierender Flächen 
(Glasgefäßwandung) hin, um sie in Thrombin 
 überzuführen, bei den anderen bedarf es stärker 
j wirksamer Agentien (Wundsekret, Plättchen- 
stoffe usw.). Je intensiver die proteolytischen 
' Einwirkungen zur Zeit der Gerinnung sind, 
desto mehr Thrombin wird gebildet, desto mehr 
© wird aber auch der Vorrat an Prothrombin ver- 
Sera, die aus einer solchen Gerinnung 
hervorgehen (z. B. Gesamtblutgerinnung, evtl. 

| Blutzellen usw.), enthalten zwar zunächst noch 
viel fertiges Thrombin; es wurde mehr Thrombin 
| gebildet als zur Fibrinogenfällung verbraucht 
werden konnte. Solche Sera erweisen sich aber 
| zu weiterer Thrombinbildung (auf neuerliche, 
‚Klinger: Uber die Gerinnung des Blutes und ihre chemischen Grundlagen. 
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proteolytische Einwirkungen hin) nur sehr 
wenig geeignet, sie sind prothrombinarm. Ent- 
fernen wir aus einer Blutprobe gleicher Herkunft 
zuerst alle Zellen und bringen erst dann das zell- 
freie Plasma zur Gerinnung (Auffangen in 
Oxalat, Zentrifugieren, Rekalzifieren), so wird 
aus dem Koagulum ein Serum erhalten, das arm 
an Thrombin, hingegen reich an Prothrombin ist, 
d.h. unter geeigneten Bedingungen (Verdünnung, 
Zusatz von Organextrakt usw.) eine große Menge 
frischen Thrombins zu bilden vermag. 
In ursprünglich thrombinreichen Seren geht 
das Thrombin, wie schon oben erwähnt, rasch in eine 
unwirksame Form (,Metathrombin“) über. Durch 
Lauge usw. können solche Seren wieder für kurze Zeit 
thrombinreich gemacht werden; hierbei handelt es 
sich aber nicht um eine Neubildung von Thrombin, 
wie u. a. der Umstand beweist, daß diese Reaktivie- 
rung auch ohne Ca-Salze vor sich geht; vielleicht liegt 
eine Abspaltung des früher gebildeten, durch 
Adsorption an kolloidale Oberflächen unwirksam ge- 
wordenen Thrombins vor. 
Wir müssen uns hier versagen, auf weitere 
Einzelheiten einzugehen und möchten noch einige 
Fragen besprechen, die im Anschluß an die vor- 
hergehenden Ausführungen auftauchen dürften. 
So die alte Preisfrage, warum das Blut innerhalb 
der Blutgefäße flüssig bleibt, nach seiner Ent- 
nahme dagegen gerinnt? Das Blut gerinnt in 
den Gefäßen deshalb nicht, weil in denselben die 
das Fibrinogen in Lösung haltenden Substanzen 
(meist NaCl-Abbauprodukte) stets über die 
fällenden das Übergewicht haben. Je nachdem 
das Verhältnis dieser antagonistischen Gruppen 
sich ändert, nähert oder entfernt sich das Blut 
von seiner Gerinnungsgrenze. Derartige Schwan- 
kungen kommen physiologischerweise sowie bei 
manchen pathologischen Zuständen vor, halten 
sich aber in so bescheidenen Grenzen, daß die 
Gefahr einer intravitalen Gerinnung nicht be- 
steht. Nach dem Tode’ kommt es dagegen sehr 
häufig zu einem Überwiegen der (autolytischen) 
Abbauvorgänge über die Synthese, und die dadurch 
bedingte Vermehrung der thrombinartigen Ab- 
bauprodukte ruft bald mehr, bald weniger aus- 
gedehnte Gerinnungen in den Gefäßen hervor. 
Viel deutlicher trıtt dies ein, wenn wir experi- 
mentell stark proteolytische Gifte ins Blut 
bringen, wie Organextrakte, Schlangengift usw. 
Dadurch können plötzlich so große Mengen von 
Thrombin gebildet werden, daß sie ausgedehnte, 
meist sofort tötende intravaskuläre Gerinnungen 
(Thrombenbildung) zur Folge haben. Doch ver- 
fügt der Organismus der höhern Tiere gegen- 
über vielen Abbauprodukten über eine Schutzein- 
richtung, welche die Gerinnung des zirkulierenden 
Blutes verhindert. Es kommt nämlich mit Hilfe 
der Leber innerhalb von wenigen Minuten zu einer 
starken Zunahme der fibrinogenlösenden Sub- 
stanzen des Blutes, sei es, daß die in das Blut 
gebrachten fremden Abbauprodukte rasch auf- 
gespalten werden und in dieser Form die Löslich- 
keit des Fibrinogens erhöhen, oder daß die Leber- 
