



































: eGerlistoffen See Nor die nachher näher ein- 
gegangen wird. 
Eiweißstoffe (Proteine) und Polypeptide. 
‘Es war. schon länger bekannt, daß die Pro- 
ine bei der Hydrolyse mit Salzsäure eine An- 
zahl Aminosäuren ergeben, von denen als die 
i wichtigsten das G’yeokoll (Aminoessigsäure), das 
Alanin (a- Aminopropionsäure), das Serin (8- 
Oxy -@-aminopropionsiure), das Leucin (a- A- 
Ree acspronskurs), das Phenylalanin, das Ty- 
rosin (p-Oxyphenylalanin), das Tryptophan, das 
‘Asparagin (Amid der Aminobernsteinsäure), die 
Glutaraminsäure und endlich, das schwefelhaltige 
] Produkt Cystin anzusehen sind. Außerdem sind 
uber "noch eine Reihe komplizierterer Stoffe na- 
mentlich von Kossel darin aufgefunden worden. 
R” 4 Diese Aminosiiuren kommen in den Proteinen, 
weit sie asymmetrische Struktur besitzen, nur 
‘den optisch aktiven Formen vor. Aus. der 
Bildung dieser Aminosäuren durch Hydrolyse 
der Proteine konnte man den Schluß ziehen, daß 
sie in diesen Sfoffen in Form langer Ketten 
enthalten sind, welche man sich durch Wasseraus- 
tt zwischen *Amino- und Carboxylgruppen 
ter den verschiedenen Aminosäuren ‚entstanden 
denken hat. 
In eigenartiger Weise beginnt Fischer seine 
beiten über die Eiweißstoffe. Lange bevor er 
die Aufklärung der Konstitution der Proteine 
bst herantritt, beschäftigt er sich mit der ge- 
iuen Feststellung der Eigenschaften ihrer ein- 
zelnen Bausteine. Es war damals noch kein 
Verfahren bekannt, auf synthetischem Wege be- 
tete inaktive Aminosäuren in ihre optisch 
iven Komponenten zu spalten. Seine ersten 
beiten beschäftigen sich daher eingehend mit 
eser Frage. Er findet ihre Lösung darin, daß 
e Aminosäuren benzoyliert oder besser formy- 
rt mit einem Alkaloid, wie Brucin oder 
trychnin kombiniert der fraktionierten Kristalli- 
on unterworfen werden. Aus den optisch ak- 
n Benzoylkörpern kann dann das Benzoyl 
ırch Hydrolyse herausgenommen werden und 
an -erhält die epeeh: aktiven Formen der 
osäuren. — 
aber die 
ee ran Säuren waren re gar nicht 
T ganz oberflächlich. ‚bearbeitet worden. 
ischer ‚findet, daß sich diese Ester viel 
nstiger zur Trennung von Gemischen mehrerer 
m äuren eignen, als die freien Säuren selbst, 
“sind. 

mer sieren and | ein wroßer Teil der Ester im Vakuum 
besonders bei ganz niederen Drucken unzersetzt 
siedet, während die Säuren nicht destillierbar 
In Gemeinschaft mit C. Harries arbeitet 
er dann ein Verfahren aus, um zersetzliche hoch- 
siedende Substanzen bei ganz niederem Drucke 
zu fraktionieren. ~ 
Erst als diese Vorarbeiten erledigt sind, be- 
gibt er sich am das Abbaustudium zur Aufklä- 
rung der Proteine selbst und gleichzeitig werden 
die Versuche zur Synthese eiweißähnlicher Stoffe 
in Angriff genommen. 
Für den Abbau der Proteine benutzt er die 
eben geschilderte Estermethode. Die Eiweiß- 
arten werden durch längeres Kochen mit konz. 
Salzsäure hydrolysiert, die Reaktionsmasse einge- 
dampft und mit Alkohol und Salzsäure verestert. 
Das Gemisch der aus den Hydrochloriden in Frei- 
heit gesetzten Aminosäureester wird einer sehr 
sorgfältigen Fraktionierung im Vakuum unter- 
worfen und die einzelnen Fraktionen nachher 
verseift. So gelingt es in sehr einfacher Art die 
verschiedenen .Proteine auf ihren Gehalt an 
Aminosäuren quantitativ zu prüfen. Nur die 
komplizierteren Basen Lysin, Arginin und Histi- 
din müssen noch nach dem Kosselschen Ver- 
fahren isoliert werden. In Gemeinschaft mit Ab- 
derhalden hat Fischer eine sehr große Zahl von 
Eiweißstoffen in dieser Weise untersucht und 
dabei wurde auch eine Anzahl noch nicht bisher 
als Spaltungsprodukte der Proteine bekannt ge- 
wordener Aminosäuren aufgefunden, so das Pro- 
lin, die Pyrrolidin-«-carbonsäure, das Oxyprolin 
und die Diaminotrioxydodekansäure. 
Ergebnisse der Hydrolyse einiger Proteine =~ 
nach der Estermethode. 
Casein Albumin Albumin 
a. Milch a. Serum 
ELEPLET Cras Eee 0,9 2,1 2,68 
Aminovaleriansäure ....... 1,0 — — 
TSBCn a: Site Dee de 10,5 6,1 20,— 
Bo are Pe ee aL 2,25 1,04 
Phenylalanin wit m... et 3,2 4,4 3,08 
Glutaminsäure ............ jg FAS. 8.0 1,52 
Asparaginsäure ......2..::. 1,2 1,5 3,12 
CRAG SEO 0,065 0,2 23 = 
BORN Se eile een h 0,23 — Ve 
PyFEosin:...ss.. ee 4,5 151 5 | 
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Diaminotrioxydodekansäure 0,75 nicht bestimmt — 
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Aus diesen Prozentzahlen ergibt sich, daß ein- 


zelne Aminosäuren in einer größeren Anzahl von. 
Molekühlen darin enthalten sein müssen, so daß 
z. B. im Casein mindestens 30 Moleküle Amino- 
säuren vorhanden sind. Die’ Proteine sind also 
außerordentlich komplizierte Stoffe und dürften 
ihrer Synthese große Schwierigkeiten entgegen- 
setzen. 
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