










if ‘Elfter Jahrgang. 
Die Erklärung für das kolloidale 
Verhalten der Eiweißkörper!), 
Von Jacques Loeb, New York. 
(Rockefeller-Institut für medizinische Forschung.) 
uy 
Die lebendige Substanz ist ihrem Wesen nach 
olloidaler Natur: wir können uns einen nur aus 
"Kristalloiden bestehenden Organismus. nicht 
ie echt vorstellen. Diese Tatsache führt zu der 
Ansicht, daß bestimmte Characteristica des kol- 
loidalen Zustandes Lebenserscheinungen bedin- 
‘gen oder wenigstens unentwirrbar mit ihnen ver- 
| kettet sind. Das systematische Studium des 
Wesetis echter Lebenserscheinungen sollte dem- 
mach auf eine wissenschaftliche Theorie des Ver- 
haltens kolloidaler Substanzen gegründet werden. 
Eine wissenschaftliche Theorie besteht jedoch nach 
| unserer Auffassung nicht aus Spekulationen oder 
I bloßen Vermutungen, die sich auf qualitative oder 
| womöglich gar keine Experimente gründen, viel- 
mehr wollen wir darunter die Herleitung der 
Ergebnisse aus rationellen mathematischen For- 
meln verstehen, die mit adäquater Genauigkeit 
quantitätive Bestimmung kolloidaler Eigenschaf- 
ten gestattet. 2 
Die Eiweißkörper sind amphotere Elektro- 
lyte, die sowohl mit Säuren wie mit Basen Salze 
| bilden können. Mit Alkalien entstehen Salze wie 
} Na- oder Ca-Proteinat usw., mit Säuren Verbin- 
} dungen wie Protein-Chlorid-Sulfat usw. Ob das 
Eiweiß als Anion oder Kation auftritt, hängt von 
der Wasserstoffionenkonzentration der Lösung 
ab. Nun gibt es eine bestimmte Wasserstoff- 
-tonenkonzentration, bei der ein Eiweißkörper 
sich nennenswert weder mit Säure noch mit 
| Alkali verbinden kann, und diese Wasserstoff- 
ionenkonzentration nennt man seinen isoelek- 
| trischen. Punkt. Seine Lage ist spezifisch für 
jeden Eiweißkörper, z. B. liegt er (in der Sprache 
| Soerensens, wobei der negative Logarithmus der 
 Wasserstoffionenkonzentration angegeben wird) 
| bei Gelatine und Kasein bei einem py von 4,7, 
| bei kristallisiertem Eieralbumin bei py = 48. 
| -Gelatine kann sich ausschlieBlich oder so gut wie 
ausschließlich nur dann mit Säure verbinden, 
wenn das pp kleiner als 4,7 ist, mit. Alkali nur 
bei höherem pp. Oder in anderen Worten: 
Wenn man ein Salz wie NiCl, zu einer Gelatine- 
lösung bringt, bildet. sich Ni-Gelatinat nur dann, 
wenn das pr größer, ist. als 4,7, und nach Zusatz 
‚von KyFe(CN)o entste +. die Verbindung mit dem 
a Die Schriftleitung verda ee: ‘die ehe aus 
em Original Herrn Dr. van. Eweyk, Berlin, Patholo- 
gisches, Institut der ite: ig 









23. März 1923. 
um 
Heft 12. 


‘Ferrocyanion nur bei einem py, das-kleiner als 
4,7.ist. Daß dies der Fall ist, kann man mittels 
gewisser Methoden zeigen, die ich in meinem 
letzten Buch besprochen habet). 
Der Beweis dafür, daß Eiweißkörper sich 
stöchiometrisch mit Säuren und Basen verbinden, 
kann durch Titrationskurven erbracht werden. 
Hierzu. (und vielleicht ganz allgemein für alle 
Arbeiten über das Eiweißgebiet) muß man als 
Standardausgangsmaterial ein Eiweiß mit dem py 
seines isoelektrischen Punktes wählen. Wir 
haben gesehen: Eiweißkörper verbinden sich mit 
Säuren nur bei einem py, das kleiner ist als der 
isoelektrische Punkt, der bei Gelatine oder Ka- 
sein bei py =4.7, und bei kristallisiertem Eier- 
albumin bei py =4,8 liegt. Bei einem py unter 
4,7 dissoziieren die schwachen zwei- und drei- 
basischen Säuren wie eine einbasische. Unter sol- 
chen Bedingungen liefert also H3;PO, H+, und 
das einwertige Anion H»PO, . Verbinden sich 
also die Säuren stöchiometrisch mit isoelek- 
trischem Eiweiß, so sollte man glauben, dreimal 
so viel ccm einer 0,1n (normal) H;PO, als von einer 
0,1n Salzsäure oder Salpetersäure gebrauchen zu 
müssen, um eine 1proz. Lösung des isoelektrischen 
Eiweißes, etwa von Gelatine oder Eieralbumin 
oder Kasein auf dieselbe höhere Wasserstoffionen- 
konzentration von sagen wir py = 3,0 zu brin- 
gen. Dies ist wirklich der Fall. Anders liegen 
die Verhältnisse bei der Schwefelsäure Sie 
spaltet als starke Säure beide Wasserstoffionen 
auch bei py < 4,7 ab, und man sollte gleich viel 
0,1 n Schwefelsäure wie Salzsäure gebrauchen, 
eine lproz. Lösung eines isoelektrischen 
Eiweißes auf dasselbe py von etwa 3,0 zu brin- 
gen. Und auch das hat sich als richtig heraus- 
gestellt. Fig. 1 zeigt die Titrationskuryen für 
kristallisiertes Eiereiweiß mit vier Säuren, HCl, 
H2SO,, HsPO, und Oxalsiure. 1 g des isoelek- 
trischen Eiweißes befand sich in 100 eem Was- 
ser, das mit verschiedenen Mengen der 0,1 n- 
Säuren versetzt war. Die Zahlen der cem der 
0,1 n-Säure in 100 eem Lösung sind die Or- 
dinaten der Kurven, die Abszissen sind die py, 
welche die Eiweißlösungen nach der Zufuhr der 
Säure annahmen. Man muß jedesmal genau drei- 
mal soviel eem 0,1 n H;PO, wie 0,1 n Salzsäure 
oder Schwefelsäure nehmen, um 1 g des isoelek- 
trischen Eiweißes in einem EN von 100 ecm 
auf dasselbe py zu bringen. Um die Iproz. Lösung 
des ursprünglich isoelektrischen Albumins auf 
ein, py von 3,2 zu bringen, müssen die 100 ccm 
Lösung 5 ecm 0,1 n Salz- oder Schwefelsäure und 
1) Loeb, 
behavior, New 
J., Proteins and the theory of colloidal 
York and London 1922. 
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