












3 So bildet eal dann ein RL, aus 
rischen. freier Salzsäure, Proteinchlorid und 
ionisiertem (isoelektrischem) Eiweiß. Je 
' Säure man zu dem ursprünglich isoelek- 
schen Eiweiß zusetzt, um so mehr Protein- 
hlorid bildet sich, bis schließlich die gesamte 
f reißmenge als Proteinchlorid vorliegt. Man 
an durch pp-Messungen die Menge der freien 
re feststellen und dann durch eine einfache 
schnung erfahren, wieviel davon sich mit dem 
Eiweiß verbunden hat. Durch Sättigung der 
Siweißlösung mit Säure kann das Verbindungs- 
‚gewicht des Eiweißes mit Säure gefunden wer- 
den. So fand Hitchcock, daß das Verbindungs- 
gewicht der Gelatine um 1090 herum liegt. 
LI. 
EN Das kolloidale Verhalten der Eiweißkörper 
| zeigt sich in der besonderen Wirkung der Elek- 
1 trolyte — Säuren, Basen oder Salze — auf 
BE Ricenschaften, wie die Quellung von Eiweil- 
gelen oder den osmotischen Druck oder die Vis- 
kosität, sie werden von Elektrolyten in sehr ähn- 
4 licher Weise beeinflußt, so daß man sie alle 
wahrscheinlich auf dieselbe Ursache zurück- 
führen kann. Wir werden, wenn wir eine von 
diesen Erscheinungen, nämlich den osmotischen 
‚ Druck erklären, damit implicite auch die übrigen 
"Eigenschaften verständlich machen. 
1 Es wurde der osmotische Druck in Eiweiß- 
4: | lösungen (von Gelatine, kristallisiertem Eieralbu- 
# min, Kasein und Edestin) bestimmt, welche in 
# 100 cem 1 g trockenes isoelektrisches Eiweiß und 
wechseinde Mengen 0,1 n Säure enthielten. Die 
Lösungen wurden in Kollodiumsäcke eingebracht 
‚und diese in eine eiweißfreie Außenflüssigkeit ge- 
hängt, die bei Beginn des Versuchs auf das py der 
Ü dazugehörigen Fiweißlösung gebracht war. Die 
N 

zu diesem Zweck verwendete Säure war natürlich 
die gleiche wie die in der Innenflüssigkeit ent- 
| | haltene. 18 Stunden später wurde nach: Einste)- 
f lung des Gleichgewichtes der osmotische Druck 
| bestimmt. Er hing in einer charakteristischen 
: B Weise von dem pp der Eiweißlösung und von der 
| Valenz des Säureanions ab. Dies zeigen die 
| Kurven der Fig. 2, die sich auf Gelatinelösun- 
§ gen beziehen. Bei anderen Eiweißkörpern, wie 
| Eiereiweiß, Kasein oder Edestin, erhält man 
gleiche Kurven. Diese Kurven zeigen, daß der 
osmotische Druck einer Eiweißlösung im isoelek- 
I trischen Punkt des Eiweißkörpers ein Minimum 
| hat, daß er bei wenig mehr Säure sich sukzessive 
zu einem Maximum erhebt und daß weiterer Zu- 
‚satz von Säure ihn wieder vermindert. Die Kur- 
ven zeigen weiter, daß nur die Valenz und nicht 
|. ‚die Natur des Säureanions den osmotischen Druck 
einer EiweiBlésung. beeinflußt. Wir können aus 
den Titrationskurven ablesen, daß bei der Phos- 
phorsäure das mit dem ‚Eiweiß verbundene Anion 
ni ht BON, sondern einwertiges Hee Og > 
"ist, ‚und die ee Ber Be 2. an u daß 





Wk ‘Die Erklärung für das kolloidale Tarhnlton der Eiweißkörper. 
Die Kurve, 
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den osmotischen Druck der gleiche ist, wenn man 
ihn auf das gleiche py der Eiweißlösungen bezieht. 
Wir sehen weiter, daß der absteigende Ast der 
Kurve der Oxalsäure, die bei py<3 als ein- 
basische Säure auftritt, praktisch mit dem ab- 
steigenden Ast der Salzsäurekurve zusammenfällt. 
\ die den Einfluß der Schwefelsäure 
darstellt, ist nur etwa halb so hoch wie die der 
Salzsäure. Und wir haben aus den Titrations- 
kurven ersehen, daß das Anion des Proteinsulfats 
zweiwertig ist. Man hat gefunden, daß alle ein- 
basischen Säuren, Bromwasserstoff, Salpetersäure, 
Essigsäure usw. und alle schwachen zwei- oder 
dreibasischen Säuren, etwa Wein-, Malon-, Zi-' 
tronensäure, die bei py< 4,7 wie einbasische 
Säuren dissoziieren, die gleichen Kurven. liefern 
wie Salzsäure und Phosphorsäure. Wir können 
daraus Schließen, daß nur die Valenz und 
nieht die Natur der Säure den osmotischen Druck 
von Eiweißlösungen beeinflußt, daß ferner auf 


























N PH 20 22 24 26 28 30 22 34 26 a0 40 42 44 45 
Fig. 2. Änderung des osmotischen Druckes der Eiweiß- 
lösungen unter dem Binfluß von Säuren. Der osmo- 
tische Druck hängt ab von dem py der Eiweißlösung 
‚ und der Valenz des Säureanions. 
der sauren Seite des isoelektrischen Punktes eines 
Eiweißes die als einbasisch auftretenden Säuren 
den osmotischen Druck in der gleichen Weise wie 
Salzsäure beeinflussen und daß schließlich dieser 
Einfluß beträchtlich größer ist als der der star- 
ken zweibasischen Säuren, wie Schwefelsäure. 
Wenn man Alkali zu einer isoelektrischen Pro- 
teinlösung gibt, so vermehrt, wie man zeigen kann, 
wenig Alkali den osmotischen Druck, bei weiterem 
Zusatz kommt nach der Überschreitung eines 
Maximums allmählich wieder eine Senkung des- 
selben zustande. Alle einwertigen alkalischen 
Kationen wie Li‘, Na‘, K*, NH,’ beeinflussen das 
py in derselben Weise; für die zweibasischen 
Ionen gilt dasselbe, nur liegt bei Verwendung von 
Ca’ oder Ba’ die Kurve der Alkaliwirkung nur 
etwa halb so hoch als die der Wirkung der ein- 
wertigen Alkalien. 
Was schließlich die Salze anlangt, so besteht 
die von Lillie gefundene Tatsache zu Recht, dab 
